Alanina -Eigenschaften, Struktur, Funktionen, Biosynthese

Der zu dem Mädchen (Flügel) ist eine der 22 bekannten Aminosäuren, die die Struktur der Proteine ​​aller Organismen ausmachen, von Bakterien bis zu Männern. Da der Organismus synthetisieren kann, wird dies als nicht wesentliche Aminosäure klassifiziert.

Proteine ​​haben eine Grund- oder Primärstruktur aus einer Aminosäurkette, die als Polypeptidkette bezeichnet wird. In diesen Ketten wird jede Aminosäure durch einen zentralen Kohlenstoff gebildet, der als Kohlenstoff α bezeichnet wird.

Chemische Struktur von Alaninaminosäure (Quelle: Borb über Wikimedia Commons)

Der α-Kohlenstoff verbindet vier Gruppen: eine Aminogruppe (-nh2), eine Carboxylgruppe (-coh), ein Wasserstoffatom (-H) und eine Gruppe oder eine Seitenkette (-r), die jede Aminosäure identifiziert. In der Seitenkette nehmen Kohlenstoffe nacheinander die Buchstaben ß, γ, δ und ε.

Aminosäuren werden durch die Polarität ihrer Seitenketten klassifiziert und daher gibt es hydrophobe und hydrophile polare Aminosäuren, die wiederum neutral, basisch und sauer sein können. Alanin ist eine hydrophobe apolare Aminosäure und die einfachste Aminosäure nach Glycin und die am häufigsten vorkommende in den meisten Proteinen.

Alanin kann im Muskel gebildet und zur Leber transportiert werden, wo es in den gluconeogenen Weg eingeführt wird, dh der Route für die Glukosebildung aus nicht -glucosidischen Substanzen. Alanin kann auch in der Leber durch den Katabolismus von Tryptophan und Uracil synthetisiert werden und kann sich abbauen, um Pyruvat zu bilden.

Nehmen Sie an der Synthese von Tryptophan, Pyridoxin (Vitamin B6) und Fleisch teil.

Es wird als Nahrungsergänzung zur Verbesserung der Sportleistung verwendet und ist natürlich in Kuh-, Schweine- und Fischfleisch sowie in Milch und ihren Derivaten und Eiern zu finden. Einige Hülsenfrüchte, Früchte und Nüsse sind auch reich an Alanin.

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Struktur

Zuvor wurde kommentiert, dass Alanin wie alle Aminosäuren einen α-Kohlenstoff mit vier Gruppen hat, die die R-Gruppe-A-Methylgruppe sind (-K3).

Daher zum Körper pH (um 7 Uhr.4) Der α-Kohlenstoff des Alanin ist mit einer Amino-Protonengruppe (-nh3+) verbunden, an eine Carboxylgruppe, die ein Proton (-co-) an einen Wasserstoff und eine Methylgruppe (--ch3) verloren hat.

Die meisten Aminosäuren sind zu pH 7 ionisierbar.0 und geometrisch können sie Isomere haben, die als Enantiomere bekannt sind, die spiegelende Bilder sind, wie bei der rechten und linken Hand.

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Anschließend können alle Aminosäuren als "chirale Paare" als D oder L (Dextro bzw. Levo) gemäß der Position der Atome zu Kohlenstoff α gefunden werden.

Alanine, wie bei den meisten Aminosäure.

Diese Aminosäure kann auch als β-Alanin gefunden werden, bei dem die Amino-Gruppe an ihrem β-Kohlenstoff gebunden ist, dh an den ersten Kohlenstoff ihrer Seitenkette.

Β-Alanin wird in Pantotensäure (Vitamin B5) und in einigen natürlichen Peptiden gefunden. D-Alanin kommt in einigen Polypeptiden vor, die Teil der Wände einiger Bakterienzellen sind.

Gruppe R (Metilo, CH3)

Das Methyl der Alanin -Seitenkette ist ein gesättigter Kohlenwasserstoff, der die apolare hydrophobe Eigenschaft dieser Aminosäure ergibt. Dieses Merkmal von Alanin ist bei den anderen Aminosäuren dieser Gruppe häufig wie Glycin, Valin, Leucin und Isoleucin.

Die Aminosäuren, aus denen die Gruppe der Aliphatischen besteht.

Diese Aminosäuren, einschließlich Alanin, enthalten die gleiche Anzahl ionisierbarer Gruppen mit entgegengesetzten Lasten, sodass sie keine Nettobelastung haben und genannt werden. "Zwitterionen ".

Funktionen

Alanin wird wie die meisten bekannten Aminosäuren zur Synthese von Peptiden und Proteinen im Allgemeinen verwendet und beteiligt sich an der Etablierung der Polypeptidstruktur und an der Tertiärstruktur einiger Proteine.

Eine weitere wichtige Funktionen von Alanin besteht darin, indirekt an der Glykämiekontrolle teilzunehmen:

Es kann zu Pyruvat führen und umgekehrt, es kann auch die Leber erreichen und durch die Gluconeogenese zum Zirkulation entdeckt oder in der Glykogensynthese verwendet werden, um bei Bedarf bei Bedarf zu verwenden.

Alanin beteiligt.

Dies tritt gleichzeitig mit der Transformation von α-Zotoglutarat in Glutamat auf, die in den Harnstoffzyklus gelangen und Pyruvat werden können.

Andere Funktionen

Diese Aminosäure ist für die Synthese von Tryptophan und Pyridoxin unverzichtbar. Obwohl es chemisch sehr wenig reaktiv ist, kann Alanin eine Erkennung von Substrat und enzymatischen Regulierung erkennen.

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Eine der Funktionen von β-Alanin ist die der Nahrungsergänzungsmittel, da es als ergogene Hilfe der Übung verwendet wird. Die β-Alanin-Einnahme erhöht die Konzentration von fleischig (ein durch β-Alanin und Histidin gebildeter Dipéptid) im Skelettmuskel und wirkt sich als "als"Puffer".

Normalerweise trägt Fleisch nicht wesentlich zur Gesamtpufferkapazität der Muskelzelle bei, und dies ist auf seine geringe Konzentration zurückzuführen. Die Verabreichung von β-Alanin erhöht diese Konzentration und damit die Pufferkapazität, sodass sie die Resistenz durch Verringerung der Müdigkeit verbessert.

Biosynthese

Die wichtigste Synthese von Alanin im menschlichen Körper tritt durch eine reduktive Amination von Pyruvsäure auf. Diese Reaktion erfordert einen einzelnen enzymatischen Schritt.

Das Pyruvat liefert das Kohlenstoffskelett und das Glutamat liefert die Amino -Gruppe, die auf das Pyruvat übertragen wird. Das Enzym, das diese reversible Reaktion katalysiert.

Infolge dieser Reaktion werden Alanin und α-Cetoglutarat produziert. Alanin kann dann in Gluconeogenese, Glykolyse und im Krebszyklus vorhanden sein.

Eine weitere Quelle von Alanin ergibt sich aus dem Abbau des Tryptophans auf Acetyl-CoA. Auf dieser Route, wenn das Quinureninase-Enzym am 3-Hydroxi-Quinurenin hydrolysiert. Alanine wird freigelassen und das 3-Hydroxy-Antranilat folgt der Stoffwechselroute.

Urakilabbau ist eine weitere Quelle von Alanin. In diesem Fall gibt es β-Alanin, das mehrere Stoffwechselwege folgen kann. Eine davon ist, Acetyl-CoA zu werden.

Degradierung

Allgemeiner Prozess des Aminosäureabbaues

Aminosäuren werden nicht als Kohlenhydrate und Fette gespeichert, daher sollten diejenigen, die während des Proteinabbaus freigesetzt werden.

Andererseits können Aminosäuren abgebaut werden und ihre kohlensäurehaltigen Skelette können bei katabolen oder anabolen Reaktionen verwendet werden.

Wenn Aminosäuren abgebaut werden, Form ist eine überschüssige Stickstoffammoniak, die eine toxische Substanz ist, die beseitigt werden muss, und der erste Schritt des Aminosäureabbaues ist die Eliminierung von Stickstoff.

Bei Säugetieren tritt dieser Abbau in der Leber auf; Dort wird alle Aminosäure, die überschüssig sind und nicht verwendet werden können.

Alaninerabbau

Der Alaninabbau erfolgt durch die Umwandlung von Alanin in Pyruvat. Diese Reaktion wird durch Transaminase-Alanin katalysiert und erfordert das Vorhandensein von α-Zotoglutarat als Akzeptor der Amino-Gruppe und der anschließenden Glutamatbildung; Es ist eine reversible Reaktion.

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Diese Alanin -Bildungsreaktionen aus Pyruvat- und Alaninabbau zur Bildung von Pyruvat sind Teil eines Zyklus, an dem Skelettmuskel und Leber beteiligt sind.

Die Leber bringt Glukose durch Glykolyse in Muskeln und Muskeln um, um Glukose in Pyruvat umzuwandeln, um ATP zu erzeugen. Dieses Pyruvat kann in die Synthese von Alanin gelangen, die in den Kreislaufströme gegossen werden kann, und kehrt in die Leber zurück, die es wieder Pyruvat macht, was die Glukoneogenese eingeht, um Glucose zu bilden.

Bei Bedarf wird der Zyklus wiederholt. In der Leber erzeugt die Produktion von Pyruvat aus Alanin Ammoniumionen, die Glutamin und Glutamat betrachten und in den Harnstoffzyklus eintreten. Dann wird der Harnstoff durch den Urin beseitigt.

Alanin, Glycin, Cystein, Serin und Treonin sind glykogene Aminosäuren.

Lebensmittel, die reich an Alanina sind

Die Hauptquellen für Aminosäuren sind mageres Fleisch, Fische, Schalentiere, Eier und Milchprodukte. Beispiel für Lebensmittel, die reich an Alanina sind, sind:

- Fleisch wie Kuh, Schweinefleisch, Schafe, Hühnchen, Truthahn, Kaninchen, Fisch; Eier, Milch und Derivate.

- Trockene Früchte wie Haselnüsse, Nüsse, Kastanien, Mandeln und Erdnüsse sind Alanina -Quellen.

- Kokosnuss, Avocado, Spargel, Auberginen, Maniok oder Maniok, Rüben, Karotten und Süßkartoffeln.

- Hülsenfrüchte wie Mais, Bohnen und Erbsen.

- Müsli wie Reis, Roggen, Weizen, Kakao, Hafer und Roggen.

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