Amilaseeigenschaften, Klassifizierung, Struktur, Funktionen

Amylase Es ist der Begriff, der verwendet wird, um eine wichtige Gruppe von Enzymen zu identifizieren, die für die Hydrolyse von glucosidischen Bindungen zwischen Glukosemolekülen in Kohlenhydraten wie Stärke und anderen verwandten Verhältnissen verantwortlich sind, die in der Ernährung vieler lebender Organismen aufgenommen werden.

Diese Art von Enzymen wird von Bakterien, Pilzen, Tieren und Pflanzen produziert, wo sie im Grunde die gleichen Reaktionen katalysieren und unterschiedliche Funktionen haben, hauptsächlich mit dem Energiestoffwechsel verbunden.

Grafische Darstellung einer Alpha -Amilase tierischer Herkunft (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD -Mitarbeiter am Europäischen Bioinformatikinstitut [Public Domain] über Wikimedia Commons)

Die Produkte der Hydrolysereaktionen der glucosidischen Bindungen können für jede Art von amylolithischem Enzym als charakteristisch angesehen werden, so oft ist dies ein wichtiger Parameter für die Klassifizierung.

Die Bedeutung dieser Enzyme anthropozentrisch ist nicht nur physiologisch, da diese Art von Enzymen derzeit eine große biotechnologische Transzendenz sowohl in der industriellen Produktion von Lebensmitteln, Papier, Textilien, Zucker und anderen hat.

Der Begriff "Amylase" stammt vom Griechischen "Amylon", was Stärke bedeutet und 1833 von Wissenschaftlern Payen und Peroz geprägt wurde, die die hydrolytischen Reaktionen dieses Enzyms auf der Stärke untersuchten.

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Eigenschaften

Einige Amylasen in der Natur sind multimerisch, wie β-Amylase süße Süßkartoffeln, die sich wie ein Tetroar verhält. Das ungefähre Molekulargewicht der Amylase -Monomere beträgt jedoch den 50 kDa -Bereich.

Im Allgemeinen haben sowohl Gemüseenzyme als auch Tiere eine relativ "gemeinsame" Aminosäurezusammensetzung und haben optimale pH -Aktivitäten zwischen 5.5 und 8 Einheiten (die aktivsten tierischen Amylasen sind, um den pH -Bereich neutraler).

Amilasas sind Enzyme, die glucosidische Bindungen einer großen Anzahl von Polysacchariden hydrolysieren und im Allgemeinen Disaccharide produzieren, aber nicht in der Lage sind, Komplexe wie Cellulose hydrolysiert.

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Substrateigenschaften

Der Grund, warum Amilasas in der Natur so wichtig sind, insbesondere bei der Verdauung von Kohlenhydraten, hängt mit dem allgegenwärtigen Vorhandensein ihres natürlichen Substrats (Stärke) in den Geweben von "höherem" Gemüse zusammen, die als Lebensmittelquelle für mehrere Arten von Lebensmitteln dienen Tiere und Mikroorganismen.

Dieses Polysaccharid besteht aus zwei makromolekularen Komplexen, die als Amylose (unlöslich) und Amylopektin (löslich) bekannt sind. Amilosa-Teile bestehen aus linearen Glukoseabfalllinien, die durch α-1,4-Verbindungen vereint sind und durch α-Amylasen abgebaut werden.

AmilePin ist eine Verbindung mit hohem Molekulargewicht, sie besteht aus verzweigten Glukoseabfallketten, die durch α-1,4-Bindungen vereint sind, deren Auswirkungen durch α-1,6-Bindungen aufrechterhalten werden.

Einstufung

Amilasas -Enzyme werden gemäß dem Ort klassifiziert, an dem sie glucosidische Bindungen wie Endoamilasas oder Exoamilasa brechen können. Der erste Hydrolyzverbindungen in Regionen mit inneren Kohlenhydraten, während letztere nur die Hydrolyse von Abfall an den Enden von Polysacchariden katalysieren kann.

Darüber hinaus hängt die traditionelle Klassifizierung mit der Stereochemie ihrer Reaktionsprodukte zusammen, daher werden diese Proteine ​​mit enzymatischer Aktivität auch als α-Amylasen, β-Amylasen oder γ-Amylasen klassifiziert.

-Die α-Amylasen (α-1,4-Glucan.

-Die β-Amylasen (α-1,4-Glucan-Maltohydrolen) sind pflanzliche Exoamilasas, die auf Bindungen an den nicht reduzierenden Extremen von Polysacchariden wie Stärke und deren hydrolytische Produkte β-Maltosereste wirken.

-Schließlich sind die γ-Amylasen eine dritte Klasse von Amylasen, die auch Glucoamilasas (α-1,4-Glycanglycohydrolen) bezeichnet werden, die wie β-Amylasen exoamilasas sind ihre Konfiguration.

Diese letzte Klasse von Enzymen kann sowohl α-1,4-Bindungen als auch α-, 1-6-Verbindungen, Substrate und D-Glucosa-Stärke hydrolysieren können. Bei Tieren befinden sie sich hauptsächlich im Lebergewebe.

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Aktuelle Klassifizierung

Mit dem Aufkommen der neuen biochemischen Analysetechniken beider Enzyme und ihrer Substrate und Produkte haben bestimmte Autoren festgestellt, dass es mindestens sechs Arten von amylaösen Enzymen gibt:

1-Endoamilasas, die glucosidische Verbindung α-1,4 hydrolysieren und das "überspringen" kann (überspringen "(Skip"Bypass) Links α-1,6. Beispiel für diese Gruppe sind die α-Amylasen.

2-exoamilasas, die hydrolys fähig fähig sind. Gruppenbeispiel sind β-Amylasen.

3-exoamilasas, die α-1,4- und α-1,6-Bindungen wie Amiloglucosidasen (Glacoamilasas) und andere Exoamilasas hydrolysieren können.

 4-Amylasen, die nur glucosidische Verbindungen α-1,6 hydrolysieren. In dieser Gruppe sind „de -ramifizierende“ Enzyme und andere als Pululanaas bekannt.

5-Amylasen wie α-Glucosidasen, die α-1,4 von kurzen Oligosacchariden bevorzugt hydrolysiert, die durch die Wirkung anderer Enzyme auf Substraten wie Amylose oder Amylopektin produziert werden.

6-Enzyme, die Stärke zu zyklischen Polymeren Nichtreduzierern von D-Glycosid-Abfällen hydrolysieren.

Funktionen

Viele sind die Funktionen, die Enzymen mit Amylaseaktivität, nicht nur aus natürlicher oder physiologischer Sicht, sondern auch aus kommerzieller und industrieller Sicht, direkt mit dem Mann vergeben werden, sondern auch aus der natürlichen oder physiologischen Sicht.

Bei Tieren

Amilasas bei Tieren sind im Wesentlichen in Speichel, Leber und Bauchspeicheldrüse vorhanden, wo sie den Abbau der verschiedenen Polysaccharide vermitteln, die in der Ernährung (von tierischen Ursprungs (Glucogenen) oder Gemüse (Stärken) konsumiert werden, vermitteln.

Die im Speichel vorhandene α-Amylase wird als Indikator für den physiologischen Zustand der Speicheldrüsen verwendet, da sie mehr als 40% der Proteinproduktion dieser Drüsen ausmacht.

In dem oralen Kompartiment ist dieses Enzym für die "Vorverdauung" von Stärke verantwortlich, die Verschwendung von Maltose, Maltotriosa und Dextrin erzeugt.

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In Pflanzen

In Pflanzen ist die Stärke ein Reservepolysaccharid und seine Hydrolyse, die durch amylbezogene Enzyme vermittelt wird. Es hat viele wichtige Funktionen. Unter ihnen können sie hervorstechen:

• Die Keimung von Getreidesamen durch Verdauung der Aleurona -Schicht.
• Der Abbau von Reserve Substanzen für den Erwerb von Energie in Form von ATP.

In Mikroorganismen

Viele Mikroorganismen verwenden Amilasas, um Kohlenstoff und Energie aus verschiedenen Polysaccharidquellen zu erhalten. In der Branche werden diese Mikroorganismen für die große Produktion dieser Enzyme ausgenutzt, die dazu dienen, unterschiedliche kommerzielle Anforderungen des Menschen zu erfüllen.

Industrielle Verwendungszwecke

In der Branche werden Amylasen mit verschiedenen Zwecken verwendet, darunter die Herstellung von Maltose, Sirupe mit hohem Fructosegehalt, Mischungen von Oligosacchariden, Dextrinen usw.

Sie werden auch für die direkte alkoholische Fermentation von Ethanol in der Bierindustrie und für die Verwendung von Abwasser, die während der Verarbeitung von Pflanzen Lebensmittel als Lebensmittelquelle für das Wachstum von Mikroorganismen hergestellt werden, verwendet.

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