Aminosäuren von Proteinen

Die 20 Aminosäuren und ihre Strukturen

Was sind Aminosäuren?

Der Aminosäuren Sie sind die organischen Verbindungen, die Proteine ​​bilden, bei denen es sich um Aminosäureketten handelt. Wie der Name schon sagt, enthalten diese beide grundlegenden Gruppen (Amino, NH2) und Säuregruppen (Carboxil, COOH).

Diese Untereinheiten sind der Schlüssel zur Bildung von Hunderttausenden verschiedener Proteine ​​in Organismen, die so unterschiedlich sind wie ein Bakterium und ein Elefant oder ein Pilz und ein Baum.

Es wurden mehr als 200 verschiedene Aminosäuren beschrieben, aber die Gelehrten des Subjekts haben festgestellt, dass die Proteine ​​aller Lebewesen (einfach oder komplex) immer durch dieselbe 20 gebildet werden, die sich zusammenschließen, um lineare Sequenzen charakteristische Eigenschaften zu bilden.

Da alle Aminosäuren das gleiche Hauptskelett haben, sind es ihre Seitenketten, die sie unterscheiden; Daher können diese Moleküle als "Alphabet" konzipiert werden, in dem die Sprache der Proteinstruktur "geschrieben" ist.

Das gemeinsame Skelett für die 20 Aminosäuren besteht aus einer Carboxylgruppe (COOH) und einer Amino-Gruppe (NH2), die durch ein Kohlenstoffatom, das als α-Kohlenstoff bekannt ist, vereint (die 20 gemeinsamen Aminosäuren sind α-Aminosäuren).

Zu Kohlenstoff α verbindet auch ein Wasserstoffatom (H) und eine Seitenkette. Diese Seitenkette, auch als Gruppe R bekannt.

Wie werden Aminosäuren klassifiziert??

Die 20 häufigsten Aminosäuren, dh Proteinaminosäuren, können in zwei Gruppen unterteilt werden: essentiell und nicht -wesentlich. Die Nicht -Wesentlichen werden vom menschlichen Körper synthetisiert, aber das Wesentliche muss mit Nahrung erworben werden und sind für die Funktion von Zellen erforderlich.

Die Aminosäuren essentiell Denn das Mensch und andere Tiere sind 9:

- Histidin (h, seine)

- Isoleucin (i, ile)

- Leucina (L, Leu)

- Lysina (K, Lys)

- Metionin (m, met)

- Phenylalanin (F, Phe)

- Treonina (t, Thr)

- Typtophan (W, Trp) und

- Valina (V, Val)

Die Aminosäuren nicht Ausschlaggebend Sie sind 11:

- Alanina (a, ala)

- Arginin (r, arg)

- Spargel (n, Asn)

- Asparaginsäure (D, ASP)

- Cystein (C, Cys)

- Glutaminsäure (E, Glu)

- Glutamin (Q, Gln)

- Glycina (G, Gly)

- Prolin (P, Pro)

- Serin (s, sein) und

- Tyrosin (Y, Tyr)

Zusätzlich zu dieser Klassifizierung können die 20 Protein -Aminosäuren (von denen sie Proteine ​​bilden) nach den Eigenschaften ihrer R -Gruppen getrennt werden

- Nicht -polare oder aliphatische Aminosäuren: Glycin, Alanin, Prolin, Valin, Leucin, Isoleucin und Methionin.

- Aminasäuren mit r -aromatischen Gruppen: Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan.

- Polare Aminosäuren ohne Last: Serin, Treonin, Cystein, Sparagin und Glutamin.

- Polare Aminosäuren mit positiver Belastung: Lysin, Histidin und Arginin.

- Polare Aminosäuren mit negativer Belastung: Asparaginsäure und Glutaminsäure.

Die 20 Proteinaminosäuren

Sehen wir uns als nächstes eine kurze Beschreibung der Hauptmerkmale und Funktionen jeder dieser wichtigen Verbindungen an:

1. Glycina (Gly, G)

Dies ist die Aminosäure mit der einfachsten Struktur, da ihre R -Gruppe aus einem Wasserstoffatom (H) besteht, sodass es auch eine kleine Größe hat. Es wurde erstmals 1820 aus der Gelatine isoliert, aber es ist auch sehr häufig in dem Protein, das Seide zusammensetzt: die Fibroin.

Glycina (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)

Es ist keine wesentliche Aminosäure für Säugetiere, da dies von den Zellen dieser Tiere aus anderen Aminosäuren wie Serin und Treonin synthetisiert werden kann.

Nehmen Sie direkt an „Kanälen“ in Zellmembranen teil, die den Durchgang von Kalziumionen von einer Seite zur anderen steuern. Es muss auch in der Synthese von Purinen, Porphyrinen und einigen hemmenden Neurotransmitter des Zentralnervensystems tun.

2. Alanine (Flügel, a)

Diese Aminosäure, auch bekannt als 2-Aminopropansäure, Es hat eine relativ einfache Struktur, da ihre R-Gruppe aus einer Methylgruppe (-ch3) besteht, sodass ihre Größe auch recht klein ist.

Alanina (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)

Es ist Teil vieler Proteine ​​und da es von Körperzellen synthetisiert werden kann, wird es nicht als wesentlich angesehen, aber metabolisch wichtig. Es ist sehr reichlich in Seidenfibroin, von wo aus es 1879 zum ersten Mal isoliert wurde.

Alanin kann aus Pyruvat synthetisiert werden, eine Verbindung, die durch einen metabolischen Weg erzeugt wird Glykolyse, Dies besteht aus Glukoseabbau, um Energie in Form von ATP zu erhalten.

Kann Ihnen dienen: Polysaccharide

Es nimmt am Glukose-Alanin-Zyklus beteiligt, der zwischen der Leber und anderen Geweben der Tiere stattfindet und ein katabolischer Weg ist, der vom Protein für die Kohlenhydratbildung und für die Erlangung von Energie abhängt.

Es ist auch Teil der Transaminierungsreaktionen, in der Glukoneogenese und bei der Hemmung der glykolytischen Enzympiruvatkinase sowie bei der Leberautophagie.

3. Proline (pro, p)

Der Prolin (Pirrolidin-2-Carboxylsäure) Es handelt.

Prolin

In vielen Proteinen ist die starre Struktur dieser Aminosäure sehr nützlich, um "Kurven" oder "Falten" einzuführen. Dies ist der Fall bei Kollagenfasern bei den meisten Wirbeltieren, die von vielen Prolin- und Glycinresten gebildet werden.

In Pflanzen wurde gezeigt, dass es an der Aufrechterhaltung der Zellhomöostase, einschließlich Redox -Balance und Energiezustände, teilnimmt. Es kann als Signalmolekül wirken und verschiedene mitochondriale Funktionen modulieren, die Proliferation oder den Zelltod usw. beeinflussen.

4. Valina (Val, v)

Dies ist eine weitere Aminosäure mit aliphatischer Gruppe, die aus drei Kohlenstoffatomen besteht (CH3-CH-CH3). Sein Name IUPAC ist 2-3-Amino-3-Butanóinsäure, Obwohl es auch in der Literatur als gefunden werden kann α-aminovalerische Säure.

Valina (Quelle: Borb über Wikimedia Commons)

La Valina wurde erstmals 1856 aus einem wässrigen Extrakt der Bauchspeicheldrüse eines Menschen gereinigt, aber sein Name wurde 1906 angesichts seiner strukturellen Ähnlichkeit mit der tapferhaften Säure geprägt, die aus einigen Pflanzen extrahiert wurde.

Es handelt.

Aus ihrem Abbau können beispielsweise andere Aminosäuren wie Glutamin und Alanin synthetisiert werden.

5. Leucina (Leu, L)

Leucin ist eine weitere essentielle Aminosäure und Teil der Aminosäuregruppe der verzweigten Kette, zusammen mit Valin und Isoleucin. Gruppe R, die diese Verbindung charakterisiert, ist eine Gruppe Isobutil (CH2-CH3-CH3), also ist es sehr hydrophobe (das Wasser abweichen).

Leucina (Quelle: Borb über Wikimedia Commons)

Es wurde 1819 als Teil der Proteine ​​von Tiermuskelfasern und Schafwolle entdeckt.

Es ist in Proteinen wie Hämoglobin sehr reichlich vorhanden und beteiligt. In vielen Fällen ist es ein Enhancer des Geschmacks einiger Lebensmittel.

6. Isoleucin (Ile, i)

Auch eine Aminosäure der verzweigten Kette, Isoleucin, wurde 1904 von Fibrin entdeckt, einem Protein, das an Blutgerinnung beteiligt ist.

Isoleucin (Quelle: Taekyubabo, über Wikimedia Commons)

Wie Leucin handelt es sich um eine essentielle Aminosäure, deren Seitenkette aus einer verzweigten Kette von 4 Kohlenstoffatomen (CH3-CH2-CH3) besteht.

Es ist in Zellproteinen äußerst häufig und kann mehr als 10% des Gewichts darstellen. Es arbeitet auch in der Synthese von Glutamin und Alanin sowie im Gleichgewicht von verzweigten Kettenaminosäuren.

7. Metionin (MET, M)

Metionine, auch genannt γ-Methyl-α-Aminobuttersäure, Es ist eine Aminosäure, die im ersten Jahrzehnt des 20. Jahrhunderts entdeckt wurde und aus Kasein isoliert ist, einem Protein, das in Kuhmilch vorhanden ist.

Metionine (Quelle: Borb über Wikimedia Commons)

Es ist eine essentielle Aminosäure, sie ist hydrophober, da ihre R-Gruppe aus einer aliphatischen Kette mit einem Schwefelatom (-Ch2-ch2-ch3) besteht.

Es ist wichtig für die Synthese vieler Proteine, einschließlich Hormone, Hautproteine, Haare und Tieren. Es wird in Form von Dragees vermarkt.

8. Phenylalanin (Phe, F)

Phenylalanin oder β-Phenyl-α-Aminopropionsäure, Es ist eine aromatische Aminosäure, deren Gruppe R ein Benzolring ist. Es wurde 1879 in einer Pflanze in der Familie Fabaceae entdeckt, und heute ist bekannt, dass es Teil vieler natürlicher Harze wie Polystyrol ist.

Phenylalanin (Quelle: Borb über Wikimedia Commons)

Als hydrophobe Aminosäure ist Phenylalanin in praktisch allen hydrophoben Proteinendomänen vorhanden. In vielen Pflanzen ist diese Aminosäure für die Synthese sekundärer Metaboliten, die als Phenylpropanoide und Flavonoide bekannt sind.

Kann Ihnen dienen: Mendozas Flora und Fauna

Bei Tieren wird Phenylalanin auch in Peptiden von großer Bedeutung wie Vasopressin, Melanotropin und Enzephalin gefunden, die für die neuronale Funktion wesentlich sind.

9. Tyrosin (Tyr, y)

Tyrosin (β-zuhydroxyphenyl-α-Aminopropionsäure) ist eine andere aromatische Aminosäure, deren Gruppe R ein aromatischer Ring ist, der mit einer Hydroxylgruppe (-OH) verbunden ist, sodass sie mit verschiedenen Elementen interagieren kann. Es wurde 1846 entdeckt und wird im Allgemeinen aus Phenylalanin erhalten.

Tyrosin (Quelle: Neurotoger / Public Domain, über Wikimedia Commons)

Es ist keine essentielle Aminosäure, aber es kann sein, wenn seine Biosyntheserouten versagen. Es hat viele Funktionen im menschlichen Körper, darunter seine Beteiligung als Substrat für die Synthese von Neurotransmitter und Hormonen wie Adrenalin und Schilddrüsenhormon hervorzuheben.

Es ist wichtig für die Melanin -Synthese, ein Molekül, das uns Schutz gegen ultraviolette Sonnenstrahlen bietet. Es trägt auch zur Herstellung von Endorphinen (endogenen Analgetika) und Antioxidantien wie Vitamin E bei.

Es wirkt direkt in der Proteinphosphorylierung sowie in der Zugabe von Stickstoff- und Schwefelgruppen.

10. Typtophan (Trp, W)

Diese Aminosäure, auch bekannt als 2-Amino-3-Indolilpropionsäure, Es ist Teil der essentiellen Aminosäuregruppe und auch eine aromatische Aminosäure, da ihre R -Gruppe aus einer Indolgruppe besteht.

Typtophan (Quelle: Der ursprüngliche Uploader war Seite bei italienischen Wikipedia. / Public Domain, über Wikimedia Commons)

Die Hauptfunktionen bei Tieren müssen zusätzlich zur Proteinsynthese mit der Synthese von erfüllen Serotonin, ein Neurotransmitter und Melatonin, Ein Antioxidans, das auch im Schlaf- und Mahnzyklen arbeitet.

Diese Aminosäure wird auch von Zellen als Vorläufer zur Bildung des NAD-Cofaktors verwendet, der an mehreren enzymatischen Reaktionen der Oxidreduktion beteiligt ist.

In Pflanzen ist Tryptophan einer der Hauptvorläufer für die Pflanzenhormonsynthese Auxin, Dies beteiligt sich an der Regulierung von Wachstum, Entwicklung und anderen physiologischen Funktionen in diesen Organismen.

11. Serin (ser, s)

Der Serin oder der 2-Amino-3-Hydroxipripansäure, Es ist eine nicht wesentliche Aminosäure, die aus Glycin hergestellt werden kann. Die R -Gruppe ist eine Formel Alkohol -Ch2oh, daher ist es eine polare Aminosäure ohne Last.

Serin (Quelle: Borb über Wikimedia Commons)

Aus der funktionellen Sicht in vielen wesentlichen Proteinen ist es wichtig und ist für den Metabolismus von Fetten, Fettsäuren und Zellmembranen erforderlich. Nehmen Sie an Muskelwachstums- und Gesundheitssystemgesundheit teil.

Ihre Funktionen hängen auch mit der Synthese von Cystein, Purinen und Pyrimidinen (Stickstoffbasen), Ceramid und Phosphatidylserin (ein Membranphospholipid) zusammen. In Bakterien, die an der Synthese von Tryptophan und Wiederkäuern in der Gluconeogenese beteiligt sind.

Es ist Teil der aktiven Enzymstelle mit hydrolytischer Aktivität als als Proteaseserin und nimmt auch an der Phosphorylierung anderer Proteine ​​teil.

12. Treonina (Thr, T)

Die Treonin oder Treo-α-Amino-β-Butiskonsäure Es ist eine weitere essentielle Aminosäure, die Teil einer großen Anzahl von Zellproteinen in Tieren und Pflanzen ist. Es war eine der letzten entdeckten Aminosäuren (1936) und hat viele wichtige Funktionen in den Zellen, darunter:

- Es ist eine Gelenkstelle für Kohlenhydratketten von Glykoproteinen

- Es ist eine Erkennungsstelle für Kinase -Proteine ​​mit spezifischen Funktionen

- Es ist Teil wichtiger Proteine ​​wie solchen, die Zahnschmelz, Elastin und Kollagen sowie andere des Nervensystems bilden

- Pharmakologisch wird es als Nahrung, Anxiolytik- und Antidepressivum verwendet

Treonina (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)

Die Tronine -Gruppe r enthält wie die des Serins eine -OH -Gruppe, so dass es sich.

13. Cystein (Cys, C)

Diese nicht essentielle Aminosäure wurde 1810 als Hauptbestandteil des Proteins entdeckt, das in den Hörnern verschiedener Tiere gefunden wurde.

Cystein

Die R-Gruppe besteht aus einer Tiol- oder Sulfhydryl-Gruppe (-ch2-SH), daher ist sie für die Bildung von intratermolekularen Disulfurbrücken in den Proteinen, in denen sie sich befindet, von grundlegender Bedeutung, was für die Einrichtung der Struktur drei wichtig ist-- dimensional von diesen.

Diese Aminosäure beteiligt sich auch an der Synthese von Glutathion, von Methodin, Liponsäure, Thiamin, Coenzym A und vielen anderen wichtigen Molekülen aus biologischer Sicht. Darüber hinaus sind sehr reichliche Strukturproteine ​​Teil der Keratine, sehr reichlich vorhandene Proteine.

14. Spargel (ASN, N)

Asparagin ist eine nicht essentielle Aminosäure, die zu der Gruppe polaren Aminosäuren ohne Last gehört. Dies war die erste entdeckte Aminosäure (1806), die aus Spargelsaft isoliert wurde.

Kann Ihnen dienen: Schädliche Fauna: Ursachen der Proliferation, Konsequenzen, KontrolleAsparagina (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)

Es ist durch eine Gruppe R gekennzeichnet, ist ein Carboxamid (-Ch2-Co-NH2), sodass es leicht Wasserstoffbrücken bilden kann.

Es ist im Zellstoffwechsel und in der Körperphysiologie aktiv. Es arbeitet in der Regulation der genetischen Expression und im Immunsystem, zusätzlich zur Teilnahme an der Entgiftung des Nervensystems und der Ammonium.

15. Glutamin (Gln, G)

Gruppe R von Glutamin wird von einigen Autoren als Amida der Seitenkette von Glutaminsäure (-Ch2-ch2-co-nh2) beschrieben. Dies ist keine wesentliche Aminosäure, da es Routen für Ihre Biosynthese in tierischen Zellen gibt.

Glutamin (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)

Nehmen Sie direkt an Proteinersatz und Zellbeschreibung, genetischer Expression und im Immunimmunsystem teil. Es wird als "Brennstoff" für proliferative Zellen angesehen und hat Funktionen als Zelltodinhibitor.

Glutamin beteiligt.

16. Lysina (Lys, K)

Lysin oder ε-Aminocaprosäure Es ist eine essentielle Aminosäure für Menschen und andere Tiere. Es wurde 1889 als Teil der Kasein-, Gelatine, Egg -Albumin und anderer Tierproteine ​​entdeckt.

Lysina (Quelle: Borb, über Wikimedia Commons)

In seiner Gruppe R La Lisina hat eine positiv beladene Aminogruppe (-Ch2-ch2-ch2-ch2-nh3+), die durch seine Hydrophobizität gekennzeichnet ist.

Es wirkt nicht nur als Mikronährstoff für Körperzellen, sondern ist auch ein Metaboliten für verschiedene Arten von Organismen. Es ist wesentlich für das Wachstum und die Muskelumgestaltung und scheint auch eine antivirale Aktivität bei Proteinmethylierung und anderen Modifikationen zu haben.

17. Histidin (sein, h)

Es handelt.

Histidin

Es ist eine polare Aminosäure mit einer R -Gruppe, die als Imidazolio bekannt ist und eine zyklische Struktur mit zwei Stickstoffatomen aufweist.

Histidid ist an der Proteinmethylierung beteiligt, ist Teil der Struktur von Hämoglobin (Protein, die Sauerstoff im Blut der Tiere transportiert), in einigen antioxidativen Dipéptiden und ist Vorläufer anderer wichtiger Moleküle wie Histamin.

18. Arginin (arg, r)

Diese Aminosäure mit einer positiven Belastung wurde erstmals 1895 aus den Proteinen der Hörner einiger Tiere isoliert. Es ist keine essentielle Aminosäure, aber für die Harnstoffsynthese sehr wichtig, eine der Möglichkeiten, wie Stickstoff bei Tieren ausgeschieden wird.

Arginina (Quelle: Borb über Wikimedia Commons)

Sein R ist -Ch2-ch2-ch2-nh-c-nh-nh2 und wirkt als Antioxidationsmittel, hormoneller Sekretionsregulator, Ammoniumentgiftung, Regulator der genetischen Expression, Stickstoffreservoir, bei der Proteinmethylierung usw.

19. Asparaginsäure (ASP, D)

Asparedsäure hat eine R-Gruppe mit einer zweiten Carboxylgruppe (-ch2-CoOH) und ist Teil der negativ belasteten Aminosäuregruppe.

Asparaginsäure

Seine Hauptfunktionen haben mit der Synthese von Purin, Pyrimidinen, Asparagin und Arginin zu tun. Nehmen Sie an Transamierungsreaktionen, im Harnstoffzyklus und in der Synthese von Inositol teil.

20. Glutaminsäure (Glu, E)

Es gehört auch zur negativ belasteten Aminosäuregruppe mit einer Struktur R-CH2-CooH-Gruppe, die der von Asparaginsäure sehr ähnlich ist. Es wurde 1866 aus glutener hydrolysierter Weizen entdeckt, und es ist bekannt, dass es Teil vieler häufiger Proteine ​​in vielen Lebewesen ist.

Glutaminsäure (Quelle: Borb über Wikimedia Commons)

Diese nicht essentielle Aminosäure hat viele wichtige Funktionen in tierischen Zellen, insbesondere in der Synthese von Glutamin und Arginin, zwei anderen Proteinaminosäuren.

Darüber hinaus ist er ein wichtiger Mediator für die Übertragung von exzitatorischen Signalen im Zentralnervensystem von Wirbeltieren, so.

Verweise

1. Fonnum, f. (1984). Glutamat: Ein Neurotransmitter im Gehirn des Säugetiers. Journal of Neurochemistry, 18 (1), 27-33.
2. Nelson, d. L., Lehninger, a. L., & Cox, m. M. (2008). Lehninger Prinzipien der Biochemie. Macmillan.
3. Szabados, l., & Savoure, a. (2010). Prolin: eine multifunktionale Aminosäure. Trends in der Pflanzenwissenschaft, 15 (2), 89-97.
4. Wu, g. (2009). Aminosäuren: Stoffwechsel, Funktionen und Ernährung. Aminosäuren, 37 (1), 1-17.
5. Wu, g. (2013). Aminosäuren: Biochemie und Ernährung. CRC Press.