Calciumpumpenfunktionen, Typen, Struktur und Betrieb

Der Kalziumpumpe Es ist eine Protein -Naturstruktur, die für den Transport von Kalzium durch Zellmembranen verantwortlich ist. Diese Struktur ist ATP -abhängig und wird als ATPASA -Protein angesehen, auch CA genannt²⁺-ATPASA.

Die ca²⁺-ATPASA wird in allen Zellen eukaryotischer Organismen gefunden und sind für die Calciumhomöostase in der Zelle wesentlich. Dieses Protein führt den primären aktiven Transport durch, da die Bewegung von Calciummolekülen gegen seinen Konzentrationsgradienten verstößt.

Kristallographische SERCA -Struktur.
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Kalziumpumpenfunktionen

Die ca²⁺ Es erfüllt wichtige Arbeiten in der Zelle, sodass ihre Regulierung in ihnen für ihren korrekten Betrieb von grundlegender Bedeutung ist. Oft als zweiter Bote fungiert.

In extrazellulären Räumen die Konzentration von Ca²⁺ Es ist ungefähr 10.000 -mal höher als innerhalb von Zellen. Eine Zunahme der Konzentration dieses Ions im Zellzytoplasma löst verschiedene Reaktionen aus, wie Muskelkontraktionen, Neurotransmitterfreisetzung und Glykogenabbau.

Es gibt verschiedene Möglichkeiten, diese Ionen aus den Zellen zu bewegen: Passiver Transport (unspezifischer Ausgang), Ionenkanäle (Bewegung zugunsten seines elektrochemischen Gradienten), antiporter sekundärer aktiver Transport (Na/Ca) und primärer aktiver Transport mit der Pumpe ATP abhängig.

Im Gegensatz zu den anderen Mechanismen der Verschiebung von CA²⁺, Die Pumpe arbeitet in Vektorform. Das heißt, das Ion bewegt sich in eine Richtung, so dass es nur funktioniert, indem es sie ausstrahl.

Die Zelle ist äußerst empfindlich gegenüber CA -Konzentrationsänderungen²⁺. Durch die Darstellung eines solchen deutlichen Unterschieds mit seiner extrazellulären Konzentration ist es so wichtig, die normalen zytosolischen Spiegel effizient wiederherzustellen.

Leute

Es wurden drei Arten von CA beschrieben²⁺-Atasas in tierischen Zellen gemäß ihren Standorten in den Zellen; Die Pumpen in der Plasmamembran (PMCA), die im endoplasmatischen Retikulum und in der Kernmembran (SERCA) und die in der Golgi Apparatus Membran (SPCA) gefundenen.

SPCA -Bomben transportieren auch Mn -Ionen²⁺ die Cofaktoren verschiedener Enzyme der Matrix des Golgi -Apparats sind.

Hefezellen aus anderen eukaryotierenden Organismen und Pflanzenzellen haben andere Arten von CA²⁺-Sehr besondere Atasas.

Struktur

PMCA -Pumpe

In der Plasmamembran finden wir den aktiven Antiport -Transport Na/Ca, der für die Verschiebung einer erheblichen Menge an CA verantwortlich ist²⁺ In Ruhe- und Aktivitätszellen. In den meisten Zellen in Ruhe ist der Manager des Calcium -Transports nach außen die PMCA -Pumpe.

Diese Proteine ​​bestehen aus etwa 1.200 Aminosäuren und haben 10 Transmembranalsegmente. Im Cytosol gibt es 4 Haupteinheiten. Die erste Einheit enthält die Amino-terminale Gruppe. Die zweite hat grundlegende Eigenschaften, die es Phospholipiden ermöglichen, sich Aktivatoren anzuschließen.

In der dritten Einheit gibt.

In der vierten Einheit ist die Beherrschung der Vereinigung zu Calmodulin, den Erkennungsstellen bestimmter Kinasen (A und C) und der Bindungsbänder von Ca²⁺ Alosterisch.

SERCA -Pumpe

SERCA -Pumpen sind im sarkoplasmatischen Retikulum von Muskelzellen in großer Menge und ihre Aktivität hängt mit Kontraktion und Relaxation im Muskelbewegungszyklus zusammen. Seine Funktion ist es, die CA zu transportieren²⁺ Vom Zytosol der Zelle bis zur Retikulummatrix.

Diese Proteine ​​bestehen aus einer einzelnen Polypeptidkette mit 10 Transmarket -Domänen. Seine Struktur entspricht im Grunde der von PMCA -Proteinen, unterscheidet sich jedoch darin, dass sie nur drei Einheiten im Zytoplasma haben, was das aktive Zentrum in der dritten Einheit ist.

Der Betrieb dieses Proteins erfordert ein Gleichgewicht der Belastungen während des Ionentransports. Zwei ca²⁺ (durch ATP hydrolysiert) werden vom Cytosol bis zur Retpplematrix gegen einen sehr hohen Konzentrationsgradienten verschoben.

Dieser Transport erfolgt antiportisch, weil gleichzeitig zwei h⁺ Sie sind aus der Matrix auf Cytosol gerichtet.

Betriebsmechanismus

SERCA -Bomben

Der Transportmechanismus ist in zwei E1- und E2 -Zustände unterteilt. In der E1 -Stätten, die eine hohe Affinität zur CA präsentieren²⁺ Sie sind auf das Cytosol gerichtet. In der E2 richten sich die Gewerkschaftsstandorte auf das Lumen des Retikulums, der eine geringe Affinität für CA darstellt²⁺. Die beiden CA -Ionen²⁺ nach dem Transfer zusammenkommen.

Während der Gewerkschaft und Übertragung der CA²⁺, Konformationsänderungen treten auf, einschließlich der Öffnung der M -Domäne des Proteins, das in Richtung des Cytosols liegt. Die Ionen werden dann leichter an die beiden Gewerkschaftsstandorte dieser Domäne gebunden.

Die Vereinigung der beiden CA -Ionen²⁺ fördert eine Reihe struktureller Proteinveränderungen. Unter ihnen die Rotation bestimmter Domänen (Domäne A), die die Bombeneinheiten neu organisiert und die Öffnung in Richtung der Matrix des Retikulums ermöglicht.

Die Protonen h⁺ und Wassermoleküle stabilisieren die Gewerkschaftsstelle der CA²⁺, dazu führt, dass sich die Domäne erneut in seinen ursprünglichen Zustand dreht und den Zugang zum endoplasmatischen Retikulum schließt.

PMCA -Pumpen

Diese Arten von Pumpen befinden sich in allen eukaryotischen Zellen und sind für die Vertreibung von CA verantwortlich²⁺ in Richtung des extrazellulären Raums, um seine Konzentration in die Zellen stabil zu halten.

In diesem Protein wird ein Ca -Ion transportiert²⁺ Durch hydrolysierte ATP. Der Transport wird durch die Spiegel des Calmodulin -Proteins im Zytoplasma reguliert.

Durch Erhöhen der CA -Konzentration²⁺ Cytosolische, Calmodulinspiegel nehmen zu, die an Calciumionen binden. Der CA -Komplex²⁺-Calmodulin und montiert dann die PMCA -Bombenbombenstelle. Es gibt eine Konformationsänderung in der Pumpe, die es ermöglicht, die Öffnung des extrazellulären Raums auszusetzen.

Calciumionen werden freigesetzt, wodurch die normalen Werte innerhalb der Zelle wiederhergestellt werden. Folglich der CA -Komplex²⁺-Calmodulin ist Desasambla, der die Konformation der Pumpe in ihren ursprünglichen Zustand zurückgibt.

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