Carboxyhämoglobineigenschaften und Effekte

Carboxyhämoglobineigenschaften und Effekte

Der Carboxyhämoglobin Es ist Hämoglobin, das an Kohlenmonoxid (CO) gebunden ist. Hämoglobin ist das Protein, das Sauerstoff durch Blut in Menschen und in vielen anderen Wirbeltieren transportiert.

Um Sauerstoff zu transportieren, muss sich Hämoglobin dazu beitreten. Max Perutz, ein Chemiker und Nobelpreis, der 1914 in Wien geboren wurde und 2002 in Cam-Bridge getötet wurde, nannte "Hämoglobin-Sauerstoffverhalten".

Hämoglobinstruktur (Quelle: Bielabio über Wikimedia Commons)

Stellen Sie sich zwei Hämoglobinmoleküle vor, die sich jeweils zu vier Sauerstoffmolekülen verbinden können. Einer hat bereits drei Sauerstoffmoleküle und der andere keine. Wenn ein anderes Sauerstoffmolekül erscheint, lautet die Frage wie folgt: Bindet es an die "Reichen", die bereits drei oder die "Armen" hat, die keine haben? Die Wahrscheinlichkeit beträgt 100 bis 1, dass das reiche Molekül gerichtet ist.

Stellen Sie sich jetzt zwei weitere Hämoglobinmoleküle vor. Einer hat 4 Sauerstoffmoleküle (es ist gesättigt) und der andere hat nur einen. Welcher der Moleküle gibt den Geweben am wahrscheinlichsten Sauerstoff, die Reichen oder die Armen? Der Ärmste liefert leichter Sauerstoff als reich.

Die Verteilung von Sauerstoff im Hämoglobinmolekül kann als biblisches Gleichnis angesehen werden: "... wer hat, das wird gegeben und wer nicht hat, selbst das, was sie hat, wird entfernt ..." (MT, 13:12 ). Aus physiologischer Sicht ist dieses "unmoralische" Verhalten des Hämoglobinmoleküls voller Bedeutung. Die Position trägt zum Beitrag von Sauerstoff zum Gewebe bei.

Kohlenmonoxid, unabhängig von der Anzahl der Sauerstoffatome, die mit einem Hämoglobinmolekül vereint sind. Das heißt, in Gegenwart von reichlich vorhandenem CO, der an Hämoglobin befestigt ist, wird durch CO ersetzt.

[TOC]

Strukturelle Eigenschaften

Um über Carboxyhemoglobin zu sprechen, das nichts weiter als ein mit Kohlenmonoxid verbundener Hämoglobin -Zustand ist, muss sich zunächst auf Hämoglobin im Allgemeinen beziehen.

Hämoglobin ist ein Protein, das aus vier Untereinheiten besteht, die jeweils durch eine Polypeptidkette gebildet werden.

Kann Ihnen dienen: Bioestadistik: Geschichte, Studienbereich und Anwendungen

Jede Hämogruppe enthält ein Eisenatom im Eisenzustand (Glaube2+). Dies sind die Atome, die in der Lage sind, Sauerstoff zu verbinden, ohne zu oxidieren.

Das Hämoglobin -Tetramer besteht aus zwei Untereinheiten von Alpha Globin, jeweils 141 Aminosäuren und zwei Untereinheiten von Beta -Globin, jeweils 146 Aminosäuren.

Hämoglobinformen oder Strukturen

Wenn Hämoglobin nicht mit einem Sauerstoffatom verbunden ist, ist die Struktur des Hämoglobins starr oder angespannt, Produkt der Bildung von Kochsalzlösung im Inneren.

Die quaternäre Struktur von Hämoglobin ohne Sauerstoff (Deoxigenada) ist als "T" oder angespannte Struktur bekannt, und sauerstoffhaltiges Hämoglobin (Oxyhämoglobin) ist als "R" oder entspannte Struktur bekannt.

Der Übergang von Struktur t zu Struktur R erfolgt durch die Vereinigung von Sauerstoff zum Eisen -Eisenatom (Glaube2+) der Hämogruppe, die an jede Globinkette gebunden ist.

Kooperatives Verhalten

Die Untereinheiten, aus denen die Struktur von Hämoglobin besteht, zeigen kooperatives Verhalten, das mit dem folgenden Beispiel erklärt werden kann.

Sie können sich das deoxygenierte Hämoglobinmolekül (in Struktur T) als Wollschale mit den sehr versteckten Sauerstoffbindungsstellen (HEM -Gruppen) vorstellen.

Wenn diese Zeitspannungsstruktur ein Sauerstoffmolekül verbindet, ist die Gewerkschaftsgeschwindigkeit sehr langsam, aber diese Vereinigung reicht aus, um die Kugel ein wenig zu lockern und die folgende Hämogruppe an die Oberfläche zu bringen, wodurch die Geschwindigkeit, mit der er den folgenden Sauerstoff bindet, größer ist. Wiederholung des Vorgangs und Erhöhen der Affinität zu jeder Vereinigung.

Kohlenmonoxideffekte

Um die Auswirkungen von Kohlenmonoxid auf den Bluttransport von Gasen zu untersuchen, ist dies zuerst erforderlich.

Kann Ihnen dienen: Briologie: Was ist, Geschichte, was Studium

Die Oxihemoglobin -Kurve hat eine Sigmoid- oder "S" -Form, die je nach teilweise Sauerstoffdruck variiert. Das Kurvendiagramm ergibt sich aus den Analysen an die Blutproben, die zum Aufbau verwendet werden.

Der am stärksten geneigte Bereich der Kurve wird mit Drücken unter 60 mmHg und bei größerem Drücken erhalten, und die Kurve neigt dazu, sich zu flach, als ob sie ein Plateau erreicht.

In Gegenwart bestimmter Substanzen kann die Kurve signifikante Abweichungen aufweisen. Diese Abweichungen zeigen Veränderungen, die in der Affinität von Hämoglobin aufgrund von Sauerstoff an derselben PO auftreten2.

Um dieses Phänomen zu quantifizieren, wurde das Maß für die Affinität von Hämoglobin durch Sauerstoff eingeführt, bekannt als P -Wertfünfzig, Dies ist der partielle Sauerstoffdruckwert, für den Hämoglobin zu 50% gesättigt ist; Das heißt, wenn die Hälfte ihrer Hämogruppen mit einem Sauerstoffmolekül vereint ist.

Unter Standardbedingungen, die als pH 7 verstanden werden müssen.4, teilweise 40 mmHg Sauerstoffdruck und 37 ° C -Temperatur, p, pfünfzig Unter einem erwachsenen Mann ist 27 mm Hg oder 3,6 kPa.

Welche Faktoren können die Affinität von Hämoglobin durch Sauerstoff beeinflussen?

Die Affinität für den Sauerstoff des in den Erythrozyten enthaltenen Hämoglobin2), von hohen Protonenkonzentrationen oder durch erhöhte Temperatur; Und Gleiches gilt für Kohlenmonoxid (CO).

Funktionale Implikationen

Kohlenmonoxid kann die Sauerstofftransportfunktion im arteriellen Blut beeinträchtigen. Dieses Molekül ist in der Lage, sich Hämoglobin beizumachen und Carboxyhämoglobin zu bilden. Dies liegt daran2, Also kann er es bewegen, auch wenn er mit ihr verbunden ist.

Kann Ihnen dienen: Czapek Agar: Foundation, Vorbereitung, Verwendungen und Einschränkungen

Der Körper produziert dauerhaft Kohlenmonoxid, wenn auch in kleinen Mengen. Dieses Gas, farblos und Toilette, verbindet sich der Hämogruppe genauso wie oder2, Und normalerweise gibt es etwa 1% des Bluthämoglobins wie Carboxyhämoglobin.

Da die unvollständige Verbrennung von organischer Substanz CO produziert. Die chronische Zunahme der Carboxyhämoglobinkonzentration ist schädlich für die Gesundheit.

Eine Zunahme der Menge an CO, die einatme, die mehr als 40% Carboxyhämoglobin erzeugt. Wenn die Eisen -Eisenbindungsstelle von einem CO besetzt ist, können Sie das O nicht treffen2.

Die CO -Gewerkschaft erzeugt den Übergang von Hämoglobin zur Struktur R, so dass Hämoglobin die Fähigkeit zu liefern2 In Blutkapillaren.

Carboxyhämoglobin hat eine hellrote Farbe. Daher übernehmen Patienten, die mit CO vergiftet sind. Die beste Behandlung, um zu versuchen, das Leben dieser Patienten zu retten.

Verweise

  1. Fox, s. Yo. (2006). Humanphysiologie 9. Ausgabe (pp. 501-502). McGraw-Hill Press, New York, USA.
  2. Murray, r. K., Granner, d. K., Mayes, p. ZU., & Rodwell, V. W. (2014). Harpers illustrierte Biochemie. McGraw-Hill.
  3. Rawn, j. D. (1998). Biochemie (1989). Burlington, North Carolina: Neil Patterson Publishers (C) N. Lalioti, cp raptopoulou, a. Terzis, a. Panagiotopoulos, sp Perlepes und. Manes-Zouopa, j. Chem. SOC. Dalton trans, 1327.
  4. Robert m. Berne, Matthew n. Erheben. (2001) Physiologie. (3. Aufl.) Harcourt Editions, s.ZU.
  5. West, J. B. (1991). Physiologische Grundlage der medizinischen Praxis. Williams & Wilkins