Enzymoperation und Beispiele
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- Frederike Birkemeyer
A Enzym, Der biologische oder biokatalisierende Katalysator ist ein Molekül, das normalerweise Proteinursprung. Die katalysierenden Proteinmoleküle sind Enzyme, und die der Natur sind Ribzyme.
In Abwesenheit von Enzymen konnte die große Anzahl von Reaktionen, die in der Zelle stattfinden und die Leben ermöglichen, nicht auftreten. Diese sind für die Beschleunigung des Prozesses in Größenordnungen nahe 10 verantwortlich6 - Und in einigen Fällen viel größerer.
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Katalyse
Ein Katalysator ist ein Molekül, das die Geschwindigkeit einer chemischen Reaktion verändern kann, ohne in dieser Reaktion konsumiert zu werden.
Chemische Reaktionen beinhalten Energie: Die anfänglichen Moleküle, die an der Reaktion beteiligt sind, oder Reaktanten beginnen mit einem Energiegrad. Eine zusätzliche Menge an Energie wird absorbiert, um den "Übergangsstatus" zu erreichen. Anschließend wird Energie mit Produkten veröffentlicht.
Der Energieunterschied zwischen Reaktanten und Produkten wird als ∆G ausgedrückt. Wenn die Energieniveaus der Produkte größer sind als die Reaktoren, ist die Reaktion erstrelt und nicht spontan. Im Gegensatz dazu ist die Reaktion exergonisch und spontan, wenn die Energie der Produkte niedriger ist.
Die Reaktion ist jedoch spontan, bedeutet nicht, dass sie mit einer nennenswerten Geschwindigkeit geschehen wird. Die Geschwindigkeit der Reaktion hängt von ∆G* ab (Sternchen bezieht sich auf Aktivierungsenergie).
Der Leser muss diese Konzepte berücksichtigen, um zu verstehen, wie das Funktionieren von Enzymen auftritt.
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Was ist ein Enzym?
Enzyme sind biologische Moleküle unglaublicher Komplexität, die hauptsächlich durch Proteine gebildet werden. Proteine sind wiederum lange Ketten von Aminosäuren.
Eines der herausragendsten Merkmale von Enzymen ist seine Spezifität im weißen Molekül - dieses Molekül wird als Substrat bezeichnet.
Eigenschaften von Enzymen
Enzyme existieren auf verschiedene Arten. Einige bestehen vollständig aus Proteinen, während andere Regionen von nicht proteiner Natur als Cofaktoren (Metalle, Ionen, organische Moleküle usw.) haben.
Somit ist ein Apoenzym ein Enzym ohne Cofaktor, und die Kombination von Apoenzym und seinem Cofaktor wird als Holoenzym bezeichnet.
Sie sind Moleküle einer erheblich großen Größe. Es ist jedoch nur ein kleiner Enzymstandort direkt an der Reaktion mit dem Substrat beteiligt, und diese Region ist die aktive Stelle.
Wenn die Reaktion beginnt, wird das Enzym mit seinem Substrat als Schlüssel mit seinem Schloss verbunden (dieses Modell ist eine Vereinfachung des tatsächlichen biologischen Prozesses, dient jedoch dazu, den Prozess zu veranschaulichen).
Alle chemischen Reaktionen, die in unserem Körper auftreten, werden durch Enzyme katalysiert. Wenn diese Moleküle nicht existieren, müssten wir Hunderte oder Tausende von Jahren warten, bis die Reaktionen abgeschlossen sind. Daher muss die Regulation der enzymatischen Aktivität auf eine sehr spezifische Weise kontrolliert werden.
Nomenklatur und Klassifizierung von Enzymen
Wenn wir ein Molekül sehen, dessen Name in -Sas endet, können wir sicher sein, dass es sich um ein Enzym handelt (obwohl es Ausnahmen von dieser Regel gibt, wie z. B. Tripsin)). Dies ist die Konvention, um den Namen von Enzymen zu bezeichnen.
Es gibt sechs Grundtypen von Enzymen: Oxidorreduktasen, Übertragungen, Hydrolasen, Liasas, Isomerasen und Ligen; Verantwortlich für: Redoxreaktionen, Übertragung von Atomen, Hydrolyse, Zugabe von Doppelbindungen, Isomerisierung und Vereinigung von Molekülen.
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Im Katalyseabschnitt erwähnen wir, dass die Geschwindigkeit der Reaktion vom Wert von ∆G* abhängt. Je größer dieser Wert ist, die Reaktion ist immer langsamer. Das Enzym ist für die Verringerung des Parameters verantwortlich - wodurch die Geschwindigkeit der Reaktion erhöht wird.
Der Unterschied zwischen Produkten und Reaktanten bleibt identisch (das Enzym beeinflusst es nicht) sowie die Verteilung von ihnen. Das Enzym erleichtert die Bildung des Zustandsübergangs.
Enzymatische Inhibitoren
Im Kontext der Untersuchung von Enzymen sind Inhibitoren Substanzen, die die Katalysatoraktivität verringern. Sie werden in zwei Arten eingeteilt: wettbewerbsfähige und nicht wettbewerbsfähige Inhibitoren. Die des ersten Typs konkurrieren mit dem Substrat und die anderen nicht.
Im Allgemeinen ist der Hemmungsprozess reversibel, obwohl einige Inhibitoren fast dauerhaft mit dem Enzym gekoppelt bleiben können.
Beispiele
In unseren Zellen gibt es eine Vielzahl von Enzymen - und in den Zellen aller Lebewesen. Am bekanntesten sind jedoch diejenigen, die an Stoffwechselstrecken wie Glykolyse, Krebszyklus, Elektronenförderkette unter anderem teilnehmen.
Die Succinat -Dehydrogenase ist ein Enzym des oxidortierten Typs, der die Oxidation des Succinat katalysiert. In diesem Fall beinhaltet die Reaktion den Verlust von zwei Wasserstoffatomen.
Unterschied zwischen biologischen Katalysatoren (Enzymen) und chemischen Katalysatoren
Es gibt chemische Katalysatoren, die wie biologische die Reaktionsgeschwindigkeit erhöhen. Es gibt jedoch bemerkenswerte Unterschiede zwischen beiden Arten von Molekülen.
Enzymkatalysierte Reaktionen treten schneller auf
Ersten6 bis zu 1012. Chemische Katalysatoren erhöhen ebenfalls die Geschwindigkeit, aber nur wenige Größenordnungen.
Es kann Ihnen dienen: Fauna und Flora des peruanischen MeeresDie meisten Enzyme arbeiten an physiologischen Bedingungen
Da biologische Reaktionen in Lebewesen durchgeführt werden, umgeben ihre optimalen Bedingungen die physiologischen Werte von Temperatur und pH. Chemiker benötigen inzwischen drastische Temperatur, Druck und Säurebedingungen.
Spezifität
Enzyme sind sehr spezifisch in den katalysierenden Reaktionen. In den meisten Fällen arbeiten sie nur mit einem Substrat oder mit wenigen. Die Spezifität gilt auch für die Art der Produkte, die produziert werden. Der Substratbereich chemischer Katalysatoren ist viel breiter.
Die Kräfte, die die Spezifität der Wechselwirkung zwischen dem Enzym und seinem Substrat bestimmen, sind gleich, die die Bildung des Proteins selbst bestimmen (Wechselwirkungen von Van der Waals, elektrostatischen, Wasserstoff und hydrophoben Bindungen).
Die enzymatische Regulation ist genau
Schließlich haben Enzyme eine größere Regulierungskapazität und ihre Aktivität variiert je nach Konzentration verschiedener Substanzen in der Zelle.
Unter den regulatorischen Mechanismen finden wir die alestische Kontrolle, die kovalente Modifikation der Enzyme und die Variation der synthetisierten Enzymmenge.
Verweise
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