Quartärstruktur von Eigenschaftenproteinen

Der Quartärstruktur von Proteinen definiert räumliche Beziehungen zwischen jeder seiner Untereinheiten von Polypeptiden, die durch nicht kalvalente Kräfte verbunden sind. In polymeren Proteinen werden jede der Polypeptidketten, die es ausmachen, Untereinheiten oder Protomere bezeichnet.

Proteine ​​können durch ein (monomer), zwei (Dimérica), mehrere (oligomer) oder viele Protomere (Polymer) gebildet werden. Diese Protomere können eine ähnliche oder sehr unterschiedliche molekulare Struktur zwischen ihnen haben. Im ersten Fall wird gesagt, dass sie homotypische Proteine ​​sind und im zweiten Fall heterotypisch.

Beispiel für eine quartäre Struktur eines Kernantigen -Proteins von Proliferationszellen. Genommen und bearbeitet von: Thomas Shafee [CC von 4.0 (https: // creativecommons.Org/lizenzen/bis/4.0)]].

In der wissenschaftlichen Notation verwenden Biochemiker griechische Buchstaben mit Einweisen, um die Zusammensetzung von Proteinprotomeren zu beschreiben. Beispielsweise wird ein tetrameres homotypisches Protein als α bezeichnet₄, Während ein von zwei verschiedener Dimere gebildeter tetramerer Protein als α bezeichnet wird₂β₂.

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Proteinstruktur

Proteine ​​sind komplexe Moleküle, die verschiedene dreidimensionale Konfigurationen erwerben. Diese Konfigurationen sind für jedes Protein exklusiv und ermöglichen es ihnen, sehr spezifische Funktionen auszuführen. Die Ebenen der strukturellen Organisation von Proteinen sind die folgenden.

Primärstruktur

Es bezieht sich auf die Sequenz, in der die verschiedenen Aminosäuren in der Polypeptidkette angeordnet sind. Diese Sequenz wird durch die DNA -Sequenz gegeben, die ein solches Protein codiert.

Sekundärstruktur

Die meisten Proteine ​​sind nicht lange Ketten vollständig ausgedehnter Aminosäuren, haben jedoch Regionen, die regelmäßig in Form von Propellern oder Blättern gefaltet sind. Diese Faltung wird als Sekundärstruktur bezeichnet.

Tertiärstruktur

Die gefalteten Bereiche der Sekundärstruktur können wiederum kompaktere Strukturen falten und zusammenstellen. Diese letzte Falte ist diejenige, die dem Protein seine dreidimensionale Form verleiht.

Quartärstruktur

In den Proteinen, die von mehr als einer Untereinheit gebildet werden.

Kann Ihnen dienen: Wie Pilze atmenPrimäre, sekundäre, tertiäre und quaternäre Strukturen von Proteinen, dreidimensionale Konformation. Genommen und bearbeitet von: Alejandro Porto [CC BY-SA 3.0 (https: // creativecommons.Org/lizenzen/by-sa/3.0)]].

Stabilität der quartären Struktur

Die dreidimensionale Struktur von Proteinen wird durch schwache oder nichtkovalente Wechselwirkungen stabilisiert. Während diese Verbindungen oder Wechselwirkungen viel schwächer sind als normale kovalente Bindungen, sind diese zahlreich und ihr kumulativer Effekt ist stark. Als nächstes werden wir einige der häufigsten Wechselwirkungen sehen.

Hydrophobe Wechselwirkungen

Einige Aminosäuren enthalten hydrophobe Seitenketten. Wenn Proteine ​​diese Aminosäuren besitzen, ordnet die Faltung des Moleküls diese Seitenketten in das Protein und schützt sie vor Wasser. Die Art der verschiedenen Seitenketten führt dazu.

Van der Waals Wechselwirkungen

Diese Wechselwirkungen treten auf, wenn sich Moleküle oder Atome, die nicht durch kovalente Bindungen vereint sind.

Zu dieser Zeit wird eine Abstoßungskraft zwischen diesen Atomen festgestellt, die sehr schnell wachsen, wenn ihre jeweiligen Zentren ungefähr sind. Dies sind die sogenannten Van der Waals "Streitkräfte".

Lastladungsinteraktionen

Es ist die elektrostatische Wechselwirkung, die zwischen ein paar beladenen Partikeln auftritt. In Proteinen tritt diese Art von Wechselwirkungen auf, sowohl aufgrund der elektrischen Nettoladung des Proteins als auch der individuellen Belastung der darin enthaltenen Ionen. Diese Art von Interaktionen wird manchmal als Puente Salino bezeichnet.

Wasserstoffbrücken

Eine Wasserstoffbindung wird zwischen einem gebundenen Wasserstoffatom nach Mitteln festgelegt.

Diese Art von Bindung ist sehr wichtig, da die Eigenschaften vieler Moleküle, einschließlich der von Wasser und biologischen Molekülen, hauptsächlich auf Wasserstoffbrückenbindungen zurückzuführen sind. Aktieneigenschaften von kovalenten Bindungen (Elektronen werden geteilt) und auch nicht kovalente Wechselwirkungen (Wechselwirkung von Frachtladung).

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Dipolos -Wechselwirkungen

In Molekülen, einschließlich Proteinen, die keine Nettobelastung enthalten. Dies ist ein Dipol, der bekannt ist.

Dieser Dipolzustand des Moleküls kann dauerhaft sein, aber auch induziert werden. Dipolos können von Ionen oder anderen Dipolen angezogen werden. Wenn die Dipole dauerhaft sind, weist die Wechselwirkung einen größeren Umfang auf als bei induzierten Dipolen.

Zusätzlich zu diesen nichtkovalenten Wechselwirkungen stabilisieren einige oligomere Proteine ​​ihre quaternäre Struktur mithilfe eines kovalenten Verbindungsarts, der Disulfidverbindung. Diese werden zwischen den Sulfhydrillo -Gruppen der Zysteonen verschiedener Protomere festgelegt.

Disulfuro -Bindungen helfen auch dabei, die Sekundärstruktur von Proteinen zu stabilisieren, aber in diesem Fall verbindet Cysteinabfälle innerhalb desselben Polypeptids (Intrapopolipeptid -Disulfidverbindungen).

Wechselwirkungen zwischen Protomeren

Wie bereits erwähnt, können diese Untereinheiten in Proteinen, die aus mehreren Untereinheiten oder Protomeren bestehen, ähnlich (homotypisch) oder unterschiedlich (heterotypisch) sein.

Homotypische Wechselwirkungen

Die Untereinheiten, aus denen ein Protein besteht, sind asymmetrische Polypeptidketten. In homotypischen Wechselwirkungen können diese Untereinheiten jedoch auf unterschiedliche Weise assoziiert werden, um verschiedene Arten von Symmetrie zu erreichen.

Die Gruppen, die mit jedem Protomer interagieren. Heterologe Wechselwirkungen zwischen den verschiedenen Untereinheiten treten manchmal so auf, dass jede Untereinheit in Bezug auf den Präzedenzfall krumm ist.

Bei anderen Gelegenheiten werden die Wechselwirkungen so angegeben, dass definierte Untereinheiten Gruppen um eine oder mehrere Symmetrieachsen in der sogenannten Punkte -Gruppensymmetrie angeordnet sind. Wenn es mehrere Symmetrieachsen gibt, wurde jede Untereinheit in Bezug auf ihren 360 °/N -Nachbarn (wobei n die Anzahl der Achsen darstellt) gebrochen).

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Unter den Arten von Symmetrie, die auf diese Weise erhalten werden.

Wenn zwei Untereinheiten durch eine binäre Achse interagieren, wurde jede Einheit 180 ° in Bezug auf die andere um diese Achse umgebaut. Diese Symmetrie ist als Symmetrie C bekannt₂. Darin sind die Interaktionsstellen in jeder Untereinheit identisch; In diesem Fall gibt es keine Rede von Heterologen -Interaktion, sondern von einer isologen Interaktion.

Wenn im Gegenteil die Assoziation zwischen den beiden Komponenten des Dimers Heterologen ist, wird ein asymmetrisches Dimer erhalten.

Heterotypische Wechselwirkungen

Nicht immer die Untereinheiten, die in einem Protein interagieren. Es gibt Proteine, die von zwölf oder mehr Untereinheiten gebildet werden.

Die Wechselwirkungen, die die Stabilität des Proteins aufrechterhalten.

Hämoglobin ist beispielsweise ein Tester, der zwei Paare verschiedener Untereinheiten (α) darstellt₂β₂).

Quartärstruktur von Hämoglobin. Genommen und bearbeitet von: Benjah-BMM27. Modifiziert durch Alejandro Porto. [CC0].

Verweise

1. C.K. Mathews, k.UND. Van Hold & k.G. Ahern (2002). Biochemerie. 3. Auflage. Benjamin / Cummings Publishing Company, Inc.
2. R.K. Murray, p. Mayes, d.C. Granner & v.W. Rodwell (1996). Harpers Biochemerie. Appleton & Lange
3. J.M. Berg, j.L. Tymoczko & l. Stryer (2002). Biochemerie. 5. Ausgabe. W. H. Freeman und Gesellschaft.
4. J. Koolman & k.-H. Roehm (2005). Atlas der biochemischen Farbe. 2. Auflage. Thieme.
5. ZU. Lehninger (1978). Biochemie. Omega -Ausgaben, s.ZU.
6. L. Stryer (1995). Biochemerie. W.H. Freeman und Company, New York.