Faktoren, die die enzymatische Aktivität beeinflussen

Der Faktoren, die die enzymatische Aktivität beeinflussen Sie sind diese Mittel oder Bedingungen, die die Funktion von Enzymen ändern können. Enzyme sind eine Klasse komplexer Proteine, deren Funktion es ist, biochemische Reaktionen zu beschleunigen. Diese Biomoleküle sind für alle Formen des Lebens, Pflanzen, Pilze, Bakterien, Protisten und Tiere wesentlich.

Enzyme sind für verschiedene wichtige Reaktionen für Organismen von grundlegender Bedeutung.

Daher sind Enzyme wie molekulare Maschinen, die Zellaufgaben erleichtern, und in vielen Fällen wird ihre Operation unter bestimmten Bedingungen betroffen oder bevorzugt.

Liste der Faktoren, die die enzymatische Aktivität beeinflussen

Konzentration von Enzymen

Wenn die Konzentration von Enzymen zunimmt, nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit proportional zu. Dies geschieht jedoch nur zu einer bestimmten Konzentration, da die Geschwindigkeit zu einem bestimmten Zeitpunkt konstant wird. Dies liegt daran, dass zusätzliche Enzyme nicht mehr das haben, was sie halten sollen.

Diese Eigenschaft wird verwendet, um die Aktivitäten von Serumenzymen (aus dem Blutserum) zur Diagnose von Krankheiten zu bestimmen.

Substratkonzentration

Durch Erhöhen der Substratkonzentration nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit zu. Dies liegt an der Tatsache, dass mehr Substratmoleküle mit Enzymmolekülen zusammenarbeiten, so.

Durch die Überschreitung einer bestimmten Substratkonzentration wird jedoch keine Auswirkung auf die Reaktionsgeschwindigkeit erfolgen, da die Enzyme gesättigt und mit maximaler Geschwindigkeit funktionieren würden.

pH

Veränderungen der Wasserstoffionenkonzentration (pH) beeinflussen die Enzymaktivität erheblich. Da diese Ionen eine Last haben, erzeugen sie Anziehungskräfte und Abstoßung zwischen Wasserstoff und ionischen Bindungen von Enzymen. Diese Interferenz erzeugt Veränderungen in der Form von Enzymen, wodurch ihre Aktivität beeinflusst wird.

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Jedes Enzym hat einen optimalen pH -Wert, bei dem die Reaktionsgeschwindigkeit maximal ist. Somit hängt der optimale pH für ein Enzym davon ab, wo es normal funktioniert.

Zum Beispiel haben Darmenzyme einen optimalen pH -Wert von ungefähr 7.4 (etwas einfach). Im Gegensatz dazu haben Enzyme im Magen einen optimalen pH -Wert von ungefähr 2 (sehr sauer).

Salzgehalt

Die Verkaufskonzentration wirkt sich auch auf das ionische Potential aus und kann folglich bestimmte Enzymverbindungen beeinträchtigen, die Teil des aktiven Standorts desselben sein können. In diesen Fällen wird wie beim pH die enzymatische Aktivität betroffen sein.

Temperatur

Wenn die Temperatur zunimmt, nimmt die enzymatische Aktivität zu und folglich die Reaktionsgeschwindigkeit. Sehr hohe Temperaturen Denaturalisiert (zerstören) Enzyme jedoch, was bedeutet, dass überschüssige Energie die Verbindungen durchbricht, die ihre Struktur aufrechterhalten.

Somit nimmt die Reaktionsgeschwindigkeit schnell ab. Dieser Effekt kann grafisch in einer glockengeformten Kurve beobachtet werden, in der die Temperaturreaktionsgeschwindigkeit zusammenhängt.

Die Temperatur, bei der die maximale Reaktionsgeschwindigkeit auftritt.

Dieser Wert unterscheidet sich für verschiedene Enzyme. Die meisten Enzyme im menschlichen Körper haben jedoch eine optimale Temperatur von ca. 37.0 ° C.

Zusammenfassend erhöht sich die Reaktionsrate mit zunehmender Temperatur aufgrund des Anstiegs der kinetischen Energie anfänglich. Die Auswirkung des Bruchbruchs wird jedoch zunehmen, und die Reaktionsgeschwindigkeit beginnt sich zu verringern.

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Ein Beispiel dafür ist Fieber: Wenn der Körper aufgrund einer Infektion eine sehr hohe Temperatur aufweist, kann diese hohe Temperatur die Enzyme der Bakterien, die eine Infektion verursachen.

Produktkonzentration

Die Akkumulation von Reaktionsprodukten verringert im Allgemeinen die Geschwindigkeit des Enzyms. In einigen Enzymen verbinden sich die Produkte mit ihrem aktiven Zentrum, das einen losen Komplex bildet und daher die Aktivität des Enzyms hemmt.

In lebenden Systemen wird diese Art der Hemmung im Allgemeinen durch die schnelle Eliminierung der gebildeten Produkte verhindert.

Enzymatische Aktivatoren

Einige der Enzyme erfordern das Vorhandensein anderer Elemente, um besser zu arbeiten. Dies können anorganische Metallkationen wie MG sein²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, AC²⁺, CO²⁺, Cu²⁺, N / A⁺, K⁺, usw.

Selten werden Anionen für die enzymatische Aktivität auch benötigt, zum Beispiel: Chloridanion (CI-) für Amylase. Diese kleinen Ionen werden als enzymatische Cofaktoren bezeichnet.

Es gibt auch eine andere Gruppe von Elementen, die die Aktivität von Enzymen bevorzugen, die als Coenzyme bezeichnet werden. Coenzyme sind organische Moleküle, die Kohlenstoff enthalten, wie z. B. Vitamine, die in Lebensmitteln enthalten sind.

Ein Beispiel wäre Vitamin B12, das Coenzym der Synthase, das für den Proteinstoffwechsel im Körper notwendig ist.

Enzymatische Inhibitoren

Enzymatische Inhibitoren sind Substanzen, die die Funktion von Enzymen negativ beeinflussen und folglich verlangsamen oder in einigen Fällen die Katalyse stoppen.

Es gibt drei häufige Arten von enzymatischer Hemmung: Wettbewerbsfähige, nicht wettbewerbsfähige und gemischte Hemmung:

Wettbewerbsinhibitoren

Ein Wettbewerbsinhibitor ist eine chemische Verbindung, die einem Substrat ähnelt, das mit dem aktiven Zentrum des Enzyms reagieren kann. Wenn sich das aktive Zentrum eines Enzyms in einem Wettbewerbsinhibitor angeschlossen hat, kann das Substrat nicht dem Enzym beitreten.

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Nichtkompetitive Inhibitoren

Ein nichtkompetitiver Inhibitor ist auch eine chemische Verbindung, die an das Enzym bindet, ohne die Wirkstoffkonfiguration zu beeinflussen. Dies beeinflusst jedoch die enzymatische Aktivität signifikant. Der Hemmungsgrad hängt in diesem Fall von der Inhibitorkonzentration ab.

Gemischte Inhibitoren

Der Inhibitor kann sich gleichzeitig mit dem Substrat dem Enzym anschließen, aber die Vereinigung des Inhibitors beeinflusst die Vereinigung des Substrats. Dies bedeutet, dass der Inhibitor an einer anderen Stelle verbunden ist, die nicht das aktive Zentrum des Enzyms (die Tertiärstruktur des Enzyms) ist, und wenn die Union diese Struktur verändert, wird die enzymatische Aktivität verringert.

Verweise

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