Flavin Adenin Dinukleotid (FAD) -Merkmale, Biosynthese

Er Mode (Flavin Adenin Dinucleoto) ist ein organisches Molekül, Coenzym in einigen Enzymen verschiedener Stoffwechselsturouten. Wie andere Flavin-Nukleotid-Verbindungen wirkt es als prothetische Gruppe von Oxid-Reduktions-Enzymen. Diese Enzyme sind als Flavoproteine ​​bekannt.

Die Modeerscheinung ist stark mit Flavoprotein in der Enzymsuccinat -Dehydrogenase verbunden; Zum Beispiel ist eine Histidinruhe kovalent miteinander verbunden.

Quelle: Edgar181 [Public Domain]

Flavoproteine ​​wirken im Zitronensäurezyklus, in der elektronischen Transportkette und im oxidativen Abbau von Aminosäuren und Fettsäuren, wobei ihre Funktion zu Alkenen oxidiert wird.

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Eigenschaften

Die Modeerscheinung besteht aus einem heterocyclischen Ring (Isoaloxacin), der ihm eine gelbe Farbe zusammen mit einem Alkohol (Ribitol) verleiht. Diese Verbindung kann teilweise reduziert werden, um eine stabile radikale FADH zu erzeugen oder eine völlig reduzierende FADH zu reduzieren₂.

Wenn Enzyme kovalent mit dem Enzym verbunden sind.

Flavoproteine ​​in ihrer oxidierten Form haben wichtige Absorptionsbanden im sichtbaren Spektrumbereich und verleihen ihnen eine intensive Färbung, die von gelb nach rot und grün geht.

Wenn diese Enzyme verringert sind, leiden sie gegen eine Verfärbung, um eine Änderung des Absorptionsspektrums zu ändern. Dieses Merkmal wird für die Untersuchung der Aktivität dieser Enzyme verwendet.

Pflanzen und einige Mikroorganismen, die Flavin synthetisieren können₂.

In der FAD kann die gleichzeitige Übertragung von zwei Elektronen oder sequentiellen Übertragungen jedes Elektrons zur Erzeugung der reduzierten FADH -Form erzeugt werden₂.

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Biosynthese von FAD

Wie oben erwähnt, kann der Ring, der die Coenzym -Modeerscheinung bildet, von Tieren nicht synthetisiert werden. Diese Vitamine werden nur durch Mikroorganismen und Pflanzen synthetisiert.

FAD wird aus Vitamin B erzeugt₂ (Riboflavin) durch zwei Reaktionen. Im Riboflavin wird eine ribitile Seitenkette in der C5 -Kohlenstoffgruppe durch die Wirkung des Flavoquinase -Enzyms phosphoryliert.

In diesem Schritt wird das Mononukleotid -Flavin (FMN) erzeugt, dass es trotz seines Namens kein echtes Nukleotid ist, da die Ribitil -Kette kein echter Zucker ist.

Nach der Bildung des FMN und durch eine Pyrophosphatgruppe (PPI) tritt die Kopplung mit einem AMP durch die Wirkung des Enzym -Fad -Pirophosphorylase auf, wodurch schließlich die Coenzym -FAD produziert wird. Flavoquinasa und Pirofosforilasa -Enzyme sind in der Natur reichlich zu finden.

Bedeutung

Obwohl viele Enzyme ihre katalytischen Funktionen für sich selbst ausführen können, gibt es einige, die eine externe Komponente erfordern, die die chemischen Funktionen verleiht, deren Polypeptidketten sie fehlen.

Die externen Komponenten sind die sogenannten Cofaktoren.

Der katalytische Ort des Enzym-Coenzymkomplexes wird als Holoenzym bezeichnet, und das Enzym ist als Apoenzym bekannt.

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Die katalytische Aktivität verschiedener Enzyme (flavinabhängig) muss mit der Modeerscheinung in Verbindung gebracht werden, um ihre katalytische Aktivität durchzuführen. In ihnen fungiert die Modeerscheinung als Elektronentransport -Zwischen- und Wasserstoffatome, die bei der Umwandlung der Substrate in Produkte erzeugt werden.

Es gibt mehrere Reaktionen, die von Flavinen abhängen, wie die Oxidation von Kohlenstoffbindungen im Fall der Transformation von gesättigten Fettsäuren oder der Oxidation des Succination zu Fumarat.

Flavinabhängige Oxidasen und Oxidasen

Flavin-abhängige Enzyme enthalten eine Modeerscheinung als feste prothetische Gruppe. Die Zonen dieses Coenzyms, die an der Oxidorreduktion verschiedener Reaktionen beteiligt sind₂.

Die wichtigsten Flavoproteine ​​sind Dehydrogenasen, die mit elektronischem Transport und Atmen verbunden sind, und befinden sich in den Mitochondrien oder seinen Membranen.

Einige flavinabhängige Enzyme sind Dehydrogenase-Succinat, die im Zitronensäurzyklus wirken, sowie die Acyl-CoA-Dishydrogenase, die im ersten Stadium der Dehydrierung bei der Oxidation von Fettsäuren interveniert.

Flavoproteine, die Dehydrogenasen sind₂) kann durch molekularer Sauerstoff reoxyd werden. Andererseits in den Oxidase -Flavoproteinen die Fadh₂ Es ist leicht reoxy und produziert Wasserstoffperoxid.

In einigen Säugetierzellen gibt es ein Flavoprotein namens Nadph-Citocrom.

Dieses Flavoprotein ist ein Membranenzym, das in die äußere Membran des endoplasmatischen Retikulums eingebettet ist. Die Modeerscheinung zusammen mit diesem Enzym ist der NADPH -Elektronenakzeptor während des Substrat -Sauerstoffs.

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Modeerscheinung auf Stoffwechselstrecken

Das Dehydrogenase -Succinat ist ein Membranflavoprotein, das sich in der mitochondrialen Innenmembran der Zellen befindet, die FAD FAD auf kovalente Weise zusammenhält. Dies ist für den Zitronensäurzyklus verantwortlich, um einen gesättigten Glied des Zentrums des Succinat -Moleküls zu oxidieren, um diese Verbindung in einen doppelten zu verwandeln, um Fumarat zu erzeugen.

Coenzym FAD ist der Empfänger von Elektronen aus der Oxidation dieser Verbindung, die sich auf seinen Fadh -Zustand verringert₂. Diese Elektronen werden anschließend in die elektronische Transportkette übertragen.

Der II -Komplex der Elektronenförderkette enthält Flavoproteinsuccinat -Dehydrogenase. Die Funktion dieses Komplexes besteht darin, Elektronen von Succinat an das Coenzym q zu übergeben. Die Fadh₂ Es wird auf eine Modeerscheinung oxidiert, wodurch Elektronen übertragen werden.

Acil-CoA-Deshidrogenasa-Flavoprotein katalysiert die Bildung einer Trans-Ziel-Doppelbindung zur Bildung von Trans-Nagel-CoA auf dem Stoffwechselweg der β-Oxidation von Fettsäuren. Diese Reaktion entspricht chemisch der durch Succinat -Dehydrogenase im Zitronensäurezyklus, die das Coenzym -Fad des Empfängers des H -Produkts der Dehydrierung ist.

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