Phospholipasenstruktur, Funktionen, Typen

Phospholipasenstruktur, Funktionen, Typen

Der Phospholipasen Sie sind Enzyme, die die Hydrolyse von Phospholipiden katalysieren. Dies sind die am häufigsten vorkommenden und wichtigsten Lipide der Membranen aller Zellorganismen und haben sowohl strukturelle als auch metabolische und Signalfunktionen. Phospholipide sind chemische Moleküle der Angst, dh ein hydrophylisches polares Ende und ein weiteres hydrophoben Apolar.

Das polare Ende wird durch die Moleküle gebildet. Das apolare Ende besteht aus den beiden aliphatischen Ketten, die durch Kohlenstoffe in den Positionen C-1 und C-2 zum Glycerolmolekül verärgert werden.

Darstellung der Phospholipase -Struktur A (Quelle: Cookie, über Wikimedia Commons)

Phospholipasen wirken hydrolysiert eine der vier Esterbindungen, die die aliphatischen Ketten, die Phosphatgruppe oder die „Kopf“ -Gruppen vereinen, die jede Art von Phospholipid identifizieren.

Die Produkte seiner enzymatischen Wirkung entsprechen Lysophospholipiden, Diacylglycerinolen oder Phosphatidsäuren, die auch für andere Phospholipase- oder Lipase -Enzyme im Allgemeinen Substrat sein können.

Sie existieren in den meisten Zellen wie geheimen Proteinen, Transmembranproteinen oder als intrazelluläre Enzyme mit mehreren und unterschiedlichen Funktionen, von denen ihre Teilnahme an den Signalwasserfällen ausfällt.

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Struktur

Einige Phospholipasen wie Phospholipase A gehören zu den kleinsten beschriebenen Enzymen mit Gewichten zwischen 13 und 15 kDa, während andere, wie Phospholipasen C und D, 100 kDa überschreiten.

Abhängig von der Art der Phospholipase, die berücksichtigt wird, können diese löslichen Proteine ​​oder umfassende Membranproteine ​​sein, was die Eigenschaften seiner Aminosäuresequenzen und strukturellen Anordnungen erheblich erhebt.

Einige dieser Enzyme haben spezifische Stellen in ihrer Struktur für die Vereinigung von Trennkationen wie Calcium, die anscheinend wichtige Funktionen in ihrer katalytischen Aktivität zu haben scheinen.

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Viele dieser Enzyme werden als Zimogenos (inaktive Vorläufer) synthetisiert, die die proteolytische Wirkung anderer Enzyme zur Aktivierung erfordern. Seine Aktivität wird durch viele zelluläre Faktoren reguliert.

Funktionen

Die herausragendste Funktion von Phospholipase -Enzymen ist die Abbau von Membranphospholipiden, entweder für rein strukturelle, metabolische oder intrazelluläre Kommunikationszwecke.

Zusätzlich zu diesen Abbaufunktionen können diese Enzyme in bestimmten biosynthetischen Prozessen wichtige Wirkungen haben, da sie „umgebaute“ Aufgaben erfüllen, wenn sie in Synergie mit anderen Acyltransferase -Proteinen wirken, um das Skelett von Fettsäuren der unterschiedlichen Phospholipideen zu verändern.

Unter den beschriebenen Phospholipase-abhängigen Biosyntheseprozessen sind die Produktion von Arachidonsäure und die Biosynthese von Prostaglandinen, Prostaciccline, Thromboxans und anderen.

Funktionen bei der Signalisierung

Phospholipase C beteiligt sich an der Hydrolyse von Phosphatidylinositeln und freisetzt Moleküle, die von diesen abgeleitet werden, die wichtige Funktionen wie zweite Boten in zahlreichen Kommunikationsprozessen und intrazellulären Beschilderungen haben.

Leute

Es gibt zwei Hauptsätze von Phospholipasen: Acylhydrolasa und Phosphodiesters. Die Klassifizierung in jedem Satz basiert auf der Position des hydrolytischen Schnitts, den sie an den verschiedenen Esterverbindungen durchführen, die die "Stücke" der Phospholipide vereinen, auf die sie handeln.

Sie sind nicht spezifisch für die Art der Phospholipid (gemäß der Identität der polaren Gruppe oder ihrer Kohlenwasserstoffketten), sondern in Bezug auf die Position der Verbindungen im Skelett des 3-phosphat- oder 1,2-Diagel-Glycerols 3-3-3 - Phosphat.

Phospholipasen A und B gehören zum Satz von Acylhydrolasas, während Phospholipasen C und D zu Phosphodiestera gehören.

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Phospholipase a

Diese Gruppe von Phospholipasen ist für die Hydrolyse der Acylstars verantwortlich.

Sie sind als Phospholipase A1 bekannt für diejenigen, die die Esterbindungen zwischen der aliphatischen Kette und dem Kohlenstoff 1 und A2 hydrolysieren.

Phospholipasen A1 sind im Allgemeinen groß, groß und im Allgemeinen mit der Plasmamembran verbunden. Phospholipasen A2 sind im Gegenteil stabile extrazelluläre Proteine ​​mit sehr geringer Größe und Wasserlöslichkeit.

Die ersten beschriebenen Phospholipasen waren die des Typs A2.

Phospholipase b

Die zu dieser Gruppe gehörenden Enzyme können die Esterbindungen zwischen einer der beiden Fettsäureketten eines Phospholipids (in Position C-1 und dem C-2) hydrolysieren und können auch auf Glättchenopholipide wirken.

Sie wurden in vielen Arten von Mikroben, Protozoen und Säugetierzellen gefunden und sind Teil der Virulenzfaktoren vieler pathogener Pilze.

Phospholipasen C und D

Die zu dieser Gruppe gehörenden Enzyme sind für die Hydrolyse von Phosphodiésterbindungen zwischen dem Glycerolmolekül und der Phosphatgruppe (Phospholipase C) verantwortlich Säuren.

Phospholipase C wurde zuerst bei der Kultivierung vieler Arten von Bakterien gereinigt, ist jedoch in einer großen Vielfalt von Säugetierzellen.

Die meisten dieser Enzyme wirken bevorzugt auf Phosphatidylcholin, zeigen jedoch eine Aktivität gegen andere Phospholipide wie Phosphatidylinositol.

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Phospholipase D wurde sehr in Pflanzengeweben wie Kohl, Baumwolle und Maissamen usw. untersucht. Es wurde jedoch auch bei Säugetieren und einigen Mikroorganismen nachgewiesen. Sie sind große Enzyme, normalerweise mehr als 100 kDa -Molekulargewicht.

Phospholipasen Lis Phospholipasen

Dies sind die Enzyme, die für die Hydrolyse von Fettsäuren zuständig sind, die an die Lysophospholipide gebunden sind (Phospholipide, auf die eine Phospholipase A beispielsweise wirkte und die eine einzelne angeschlossene tödliche Kette aufweisen).

Sie sind je nach Kohlenstoffatom des Glycerolmoleküls, auf das sie wirken, als L1 -Phospholipasen und Phospholipasen L2 bekannt.

Diese Enzyme wurden aus vielen Mikroorganismen, des Giftes einiger Insekten, eosinophiler Zellen und vieler verschiedener Säugetiergewebe gereinigt.

Verweise

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