Glykoproteinestruktur, Funktionen, Klassen und Beispiele

Der Glykoproteine entweder Glukoproteine Es sind Transmarket -Proteine, die Teil der großen Familie der Glyconjugate von Membran sind und in Tieren, Pflanzen und Mikroorganismen wie Bakterien, Hefen und Bögen vorhanden sind.

Sie wurden erstmals im Jahr 1908 vom Protein -Nomenklaturkomitee der American Biochemical Society definiert und sind das Ergebnis der Glykosidunion eines Proteins mit einem Kohlenhydratanteil namens Glucano.

Struktur des Lektina -Monomers

Sie sind besonders häufig Proteine ​​auf der Oberfläche der Plasmamembran vieler Zellen und bilden einen wichtigen Teil der Kohlenhydratschicht, die sie abdeckt und in vielen Fällen Glucocálix genannt wird.

Die Vorläuferproteine ​​der Glykoproteine ​​werden im endoplasmatischen Retikulum und im Golgi -Komplex vieler Eukaryoten nach ihrer Übersetzung kovalent modifiziert.

Die Proteinglykosylierung hat häufig wichtige funktionelle Wirkungen in ihrer Aktivität, da sie an der Faltung und daher an der Etablierung seiner tertiären Struktur teilnehmen kann.

Glucane haben mehrere biologisch wichtige Funktionen für die Zelle, da sie Zellen Spezifität verleihen und an intra- und interzellulären Signalprozessen teilnehmen können, da sie Liganden für endogene und exogene Rezeptoren sind.

Glykoproteine ​​sowie der Rest von Glyconjugados sind so wichtig, dass eine Zelle bis zu 1% ihres Genoms der Glykosylierungsmaschinerie widmet, und beim Menschen werden mehr als 70% der Proteine ​​durch Glykosilation modifiziert.

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Struktur

Die Struktur von Glykoproteinen wird basierend auf ihrer Aminosäuresequenz, Glykosylierungsstellen innerhalb der Sequenz und den Strukturen von Glucan -Teilen untersucht, die an diesen Stellen verbunden sind.

Die Oligosaccharidenketten, die durch Glykosylierung an diese Proteine ​​binden. Einige Proteine ​​haben eine einzelne Oligosaccharidkette, andere haben möglicherweise mehr als eine und diese können verzweigt werden.

Die Vereinigung zwischen Oligosacchariden und Proteinen erfolgt durch den anomeren Kohlenstoffkohlenstoff und die Hydroxylgruppe (-OH) eines Serin- oder Treonin-Restes im Fall der ENTWEDER-Glykosylierung oder durch den Amida -Stickstoff des Sparaginrests im Fall der N-Glykosylierung.

Die Vereinigten Kohlenhydrate können bis zu 70% des Molekulargewichts eines Glykoproteins darstellen, und die Eigenschaften des Kohlenhydratanteils (Größe und Last, z. B. können einige Proteine ​​vor enzymatischer Proteolyse schützen.

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Das gleiche Protein kann in verschiedenen Geweben unterschiedliche Glykosylierungsmuster haben, die es zu einem anderen Glykoprotein machen, da die vollständige Struktur nicht nur den Aminosäureabfall und ihre räumlichen Anordnungen, sondern auch an die an diese gebundenen Oligosaccharide umfasst.

Unter den Zuckerresten, die wiederholt in Glykoproteinen befinden , einige Sialinsäuren und Modifikationen all dieser.

Funktionen

Strukturell

Aus struktureller Sicht liefern Glykoproteine ​​Kohlenhydratketten, die am Schutz und der Schmierung von Zellen beteiligt sind.

In Bakterien und Bögen gibt es auch einige Glykoproteine, und dies sind wichtige Komponenten der Schicht S, die die äußerste Schicht der Zelldecke ist.

Darüber hinaus werden sie auch als Bestandteile von Flagelin -Proteinen gefunden, die Teil der Flagellarfilamente sind, die sie als Lokomotororgane verwenden.

Pflanzen haben auch strukturelle Glykoproteine, die durch komplexe Glykosylierungsmuster gekennzeichnet sind und als Teil der Zellwandstruktur oder in der extrazellulären Matrix gefunden werden können.

Zellerkennung

Glykoproteine ​​üben transzendentale Funktionen wie Erkennungsstellen zwischen Zellen aus, da viele Zelloberflächenrezeptoren in der Lage sind, spezifische Oligosaccharidsequenzen zu erkennen.

Beispiel für interzelluläre Erkennung, die durch die Oligosaccharidenketten auf der Zelloberfläche auftreten.

Die Blutgruppe beim Menschen wird durch die Identität von Zuckern bestimmt, die an Glykoproteine ​​gebunden sind, die sie angeben. Antikörper und viele Hormone sind auch Glykoproteine ​​und ihre Funktionen sind für die Körpersignale und die Verteidigung von wesentlicher Bedeutung.

Zelluläre Adhäsion

T -Zellen des Säugetier -Immunsystems haben ein Glykoprotein mit Adhäsionsdomänen, die als CD2 bekannt sind, was eine Schlüsselkomponente für die Immunstimulation ist.

Einige Viren mit wichtigen pathogenen Funktionen für viele Säugetiere und unter ihnen haben Oberflächenglykoproteine, die in den Adhäsionsprozessen des Viruspartikels zu den Zellen, die parasitieren.

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Dies ist der Fall des GP120 -Proteins des menschlichen Virus von erworbenem Immunschwäche oder HIV, das mit einem oberflächlichen Protein menschlicher Zellen interagiert, das als GP41 bekannt ist und mit dem Eingang des Virus zur Zelle zusammenarbeitet.

Auf die gleiche Weise beteiligen sich viele glykosylierte Proteine ​​an wichtigen zellulären Adhäsionsprozessen, die in der gewöhnlichen Lebensdauer der Zellen in vielen Geweben mehrzelliger Organismen stattfinden.

Glykoproteine ​​als therapeutische Ziele

Diese Protein-Carbohydratkomplexe sind die Weißen, die von vielen Krankheitserregern wie Parasiten und Viren bevorzugt werden, und viele Glykoproteine ​​mit aberranten Glykosylierungsmustern haben bestimmende Funktionen bei Autoimmunerkrankungen und Krebsarten.

Aus diesen Gründen haben verschiedene Forscher die Aufgabe erteilt, diese Proteine ​​als mögliche therapeutische Ziele zu erhöhen und diagnostische Methoden, Therapien der neuen Generation und sogar für das Impfstoffdesign zu entwerfen.

Klassen

Die Klassifizierung von Glykoproteinen basiert hauptsächlich auf der Art der glycosidischen Verbindung, die Protein- und Kohlenhydratteile und die Eigenschaften der Vereinigten Glucans vereint.

Nach zuckerhaltigem Abfall können Glykoproteine ​​mit Monosacchariden, Disacchariden, Oligosacchariden, Polysacchariden und von diesen abgeleitet werden. Einige Autoren betrachten eine Klassifizierung von Glykoproteinen in:

- Proteoglykane, eine Unterklasse innerhalb der Gruppe von Glykoproteinen, die sie im Kohlenhydratanteil enthält, Polysaccharide, die hauptsächlich aus Aminoazúces (Glucosaminoglycans) bestehen, bestehen.

- Glycopeptide, die Moleküle aus Kohlenhydraten sind, die an Oligopeptiden gebunden sind, die durch Aminosäuren in ihren Konformationen l und/oder d gebildet werden.

-  Die Gluco -Aminosäuren, die Aminosäuren sind, die durch jede Art von kovalenter Bindung an ein Saccharid gebunden sind.

- Die Glycosil-Aminosäuren, die Aminosäuren sind, die an einem Saccharidanteil durch O-, N- oder S-Glycosid-Bindungen gebunden sind.

In der Nomenklatur dieser Proteine ​​werden so mit Kohlenhydraten verabschiedet.

Beispiele

- Glyphorin A ist eines der am besten untersuchten Glykoproteine: Es ist ein integrales Protein der Erythrozytenmembran (Zellen oder rote Blutkörperchen des Blut ENTWEDER-Glycosidisch und eine Kette, die durch ein Glied vereint ist N-Glykosid.

- Die meisten Blutproteine ​​sind Glykoproteine ​​und diese Gruppe umfasst Immunglobuline und viele Hormone.

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- Lactoalbumin, ein in Milch vorhandenes Protein, ist Glycosilada sowie viele Pankreas- und Lyosomenproteine.

- Lektin sind Kohlenhydrat -Vereinigungsproteine ​​und für sie haben sie mehrere Funktionen in der Anerkennung.

- Es ist auch notwendig, viele tierische Hormone hervorzuheben, die Glykoproteine ​​sind. Unter diesen kann es Lutropin (LH), Folitropin (FSH) und Thyrotropin (TSH) erwähnen, die in der vorderen Hypophyse synthetisiert werden.

Diese Hormone haben Fortpflanzungsfunktionen, da das LH die Steroidogenese in den Eierstöcken und die Hodenzellen von Leydig stimuliert.

- Kollagen, reichlich proteinreiches Priorität in tierischen Bindegeweben, stellt eine riesige Familie von Glykoproteinen dar, die aus mehr als 15 Arten von Proteinen bestehen, die zwar viele gemeinsame Eigenschaften haben, sehr unterschiedlich sind.

Diese Proteine ​​enthalten "nicht kollagenische" Teile, von denen einige durch Kohlenhydrate gebildet werden.

- Extensine sind pflanzliche Proteine, die aus einem unlöslichen Glykoprotein -Netzwerk bestehen, das reich an Hydroxiprolin- und Serinresten ist. Sie befinden sich an der Wand von Pflanzenzellen und glauben, dass sie Funktionen zur Verteidigung gegen verschiedene Arten von Stress und Krankheitserreger ausüben.

- Pflanzen haben auch Lektinproteine ​​und ein besonderes Beispiel dafür sind Kartoffel -Lectinas, die offenbar die Fähigkeit haben, Blutkörperchen wie Erythrozyten zusammenzubringen.

- Schließlich, aber nicht zuletzt kann Mucinas ernannt werden, die Glykoproteine ​​sind.

Verweise

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