Alpha Propeller Was ist, Struktur, Wichtigkeit

Der Alpha Propeller Es ist die einfachste sekundäre Struktur, die ein Protein im Weltraum entsprechend der Steifheit und Rotation der Verbindungen der Verbindungen zwischen ihrem Aminosäurerfall anwenden kann.

Es zeichnet sich durch die Spiralform gekennzeichnet, in der Aminosäuren angeordnet sind, die mit den R -Gruppen in der Außenseite davon um eine imaginäre Längsachse herum zu ordnen scheinen.

Die Alpha -Proxys wurden 1951 erstmals von Pauling und Mitarbeitern beschrieben, die die verfügbaren Daten zu interatomischen Abständen, Verbindungswinkeln und anderen Strukturparametern von Peptiden und Aminosäuren verwendeten, um die wahrscheinlichsten Konfigurationen vorherzusagen, die die Ketten annehmen könnten, Polypeptid.

Die Beschreibung des Alpha -Propellers entstand aus der Suche nach allen möglichen Strukturen in einer Peptidkette, die durch Wasserstoffbrücken stabilisiert wurden, wobei der Abfall stöchiometrisch äquivalent war und die Konfiguration jedes einzelnen planar das standen für das Datum zur Verfügung.

Diese Sekundärstruktur ist die häufigste unter Proteinen und wird sowohl von löslichen Proteinen als auch von umfassenden Membranproteinen übernommen. Es wird angenommen, dass mehr als 60% der Proteine ​​in Form von Alpha oder Beta -Blatt existieren.

Struktur

Im Allgemeinen hat jede Runde eines Alpha -Propellers durchschnittlich 3.6 Aminosäureabfall, was mehr oder weniger zu 5 entspricht.4 Å lang. Winkel und Drehlängen variieren jedoch von einem Protein zum anderen mit strikter Abhängigkeit von der Aminosäuresequenz der Primärstruktur.

Die meisten Alfa -Propeller. Die Bedingung für den einen oder anderen auftritt.

Die Stabilisierung dieser wichtigen strukturellen Gründe für die Proteinwelt wird durch Wasserstoffbrückenbindungen angegeben. Diese Bindungen treten zwischen dem an den elektonegativen Stickstoff einer Peptidbindung gebundenen Wasserstoffatom und dem elektronegativen Carboxyl-Sauerstoffatom der Aminosäure-Vier-Positionen später in der N-terminalen Region auf, in Bezug auf sich selbst.

Jede Propeller -Runde verbindet wiederum den nächsten durch Wasserstoffbindungen, die für die Gesamtstabilität des Moleküls von grundlegender Bedeutung sind.

Nicht alle Peptide können stabile Alpha -Propeller bilden. Dies wird durch die intrinsische Kapazität jeder Aminosäure der Kette zur Bildung von Propellern angegeben, die direkt mit der chemischen und physikalischen Natur ihrer Substituenten zusammenhängen.

Zum Beispiel kann bei einem bestimmten pH -Wert viele polare Abfälle dieselbe Last erwerben, sodass sie nicht nacheinander in einem Propeller gefunden werden können, da die Abstoßung zwischen ihnen eine große Verzerrung in derselben.

Die Größe, Form und Position von Aminosäuren sind auch wichtige Determinanten der helikalen Stabilität. Ohne weiter zu gehen, könnten Abfälle wie ASN, Ser, Thr und Cys in enger Nähe innerhalb der Sequenz auch negativ auf die Konfiguration des Alpha -Propellers wirken.

Auf die gleiche Weise hängen die Hydrophobizität und Hydrophilie der helikalen Alpha -Segmente in einem spezifischen Peptid ausschließlich von der Identität der RA der Aminosäuren ab.

In umfassenden Membranproteinen wird Alpha Alpha mit Resten mit starkem hydrophoben Charakter angelegt, die für die Insertion und Konfiguration der Segmente zwischen den apolaren Schwänzen der Bestandteile der Bestandteile der Bestandteile erforderlich sind.

Lösliche Proteine ​​haben im Gegenteil Alpha -Hallen, die reich an polaren Abfällen reicht und eine bessere Wechselwirkung mit der im Zytoplasma oder in interstitiellen Räumen vorhandenen wässrigen Umgebung ermöglichen.

Funktionale Bedeutung

Alpha -Propellermotive haben eine Vielzahl biologischer Funktionen. Spezifische Wechselwirkungsmuster zwischen Propellern spielen eine entscheidende Rolle bei der Funktion, dem Zusammenbau und der Oligomerisierung sowohl von Membranproteinen als auch von löslichen Proteinen.

Diese Domänen sind in vielen Transkriptionsfaktoren vorhanden, wichtig, aus Sicht der Regulation der genetischen Expression wichtig. Sie sind auch in Proteinen mit struktureller Relevanz und in membranalen Proteinen mit Transport- und/oder Übertragungsfunktionen verschiedener Arten vorhanden.

Als nächstes einige klassische Beispiele für Proteine ​​mit Alpha -Droops:

Myosin

Myosin ist eine Aktin -ATPASA, die für die Muskelkontraktion und eine Vielzahl von Zellmobilitätsformen verantwortlich ist. Sowohl Muskeln als auch Nicht -Muskel -Myosinas bestehen aus zwei Regionen oder kugelförmigen "Köpfen", die durch ein langes "Schwanz" Alpha -Helikoidal miteinander verbunden sind.

Kollagen

Ein Drittel des gesamten Proteingehalts des menschlichen Körpers wird durch Kollagen dargestellt. Es ist das am häufigsten vorkommende Protein des extrazellulären Raum.

Keratin

Keratine sind eine Gruppe von filamentbildenden Proteinen, die von einigen Epithelzellen in Wirbeltieren produziert werden. Sie sind die Hauptkomponente von Nägeln, Haaren, Krallen, Schildschalen, Hörnern und Federn. Ein Teil seiner fibrillären Struktur besteht aus Alpha -Propellersegmenten.

Hämoglobin

Blutsauerstoff wird durch Hämoglobin transportiert. Der Globinanteil dieses tetrameren Proteins besteht aus zwei identischen Alpha -Propellern von jeweils 141 Abfall und von jeweils zwei Beta -Ketten von 146 Abfällen.

"Zinkfinger" -Typproteine

Eukaryotische Organismen haben eine große Fülle von Zinkfingern, die für verschiedene Zwecke funktionieren: DNA -Erkennung, RNA -Verpackung, Transkriptionsaktivierung, Apoptoseregulation, Proteinfaltung usw. Viele Zinkfinger haben Alpha als Hauptkomponente ihrer Struktur und sind für ihre Funktion wesentlich.

Verweise

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