Immunglobulin d

Dreidimensionale Struktur eines Immunglobulins oder Antikörpers. Immunglobulin ist grau

Was ist Immunglobulin D?

Der Immunglobulin d (IGD), das 1965 entdeckt wurde, ist ein Protein, das sich im menschlichen Serum befindet. Es handelt.

Es hat seine Funktion als anfänglicher Empfänger der Antigene, Substanzen, die vom Immunsystem erkannt werden können.

Der IGD ist dank seiner Sekretion (Sigd) auch kostenlos in Plasma kostenlos. Hat ein Molekulargewicht von 185.000 Dalton und repräsentiert etwa 1% der Immunglobuline eines Organismus.

Weitere Studien zu IGD sind erforderlich, aber es ist bekannt, dass es eine wichtige Rolle bei der Aktivierung und Unterdrückung von Lymphozyten spielt.

Was sind Immunglobuline?

Immunglobuline oder Antikörper sind hochspezifische globuläre Proteine, die von B -Lymphozyten synthetisiert wurden, die die für die Immunantwort im Körper von Tieren verantwortlichen Zellen sind.

Immunglobuline interagieren mit Molekülen, die der Körper als nicht seine eigenen oder Antigene identifiziert. Jede Substanz, die die Immunantwort im Körper aktivieren kann, wird als Antigen bezeichnet.

In der Familie von Ig -Antikörpermolekülen sind zirkulierende im Blutplasma und denen der Oberfläche der B -Lymphozyten vor ihrer Aktivierung enthalten.

Es gibt fünf Arten von Immunglobulinen: IgG, IGD, IGE, IGA und IGM (unter anderem bei Menschen, Mäusen, Hunden, Reptilien, Fischen), die strukturell durch ihre konstanten Regionen in der schweren Kette unterscheiden.

Diese Unterschiede geben ihnen bestimmte funktionale Eigenschaften.

Antikörper wirken als spezifische Sensoren für Antigene. Sie bilden sich mit diesen Komplexen, die einen Wasserfall von Reaktionen des Immunsystems beginnen.

Die allgemeinen Stadien in diesem Prozess sind: Erkennung, Differenzierung spezifischer Lymphozyten und schließlich der Effektorstufe.

Struktur

Alle Antikörper sind komplexe Polypeptidmoleküle in Form von "Y". Sie bestehen aus vier Polypeptidketten, von denen zwei identische Lichtketten (kurze) leichte Ketten von jeweils etwa 214 Aminosäuren und die anderen zwei schweren (langen) Ketten ebenfalls miteinander identisch des Doppels der Aminosäuren identisch sind. Ein Disulfidverbindung verbindet eine leichte Kette zu einer schweren.

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Beide Arten von Ketten haben konstante Regionen (charakteristisch für die Art der Antikörper und die Spezies, zu der der Körper gehört), wo die Aminosäuresequenz von einem Molekül zu einem anderen wiederholt wird und auch variable Regionen von ungefähr 100 Aminosäuren lang ist.

Eine Disulfidbrücke (kovalente Typ -Bindung) verbindet jede leichte Kette mit einer schweren Kette, und ein oder zwei dieser Glieder können sich den beiden schweren Ketten verbinden.

Wenn die Ketten gefaltet sind, werden die variablen Aminosäuresequenzen gesammelt und bilden zwei aktive Regionen: Kombinationsstellen oder Bestimmungsregionen der Komplementarität (CDR).

Diese Stellen sind solche, die als Handschuh an eine bestimmte Region des spezifischen Antigens, Epitops oder Antigendeterminanten binden. Die Stabilisierung dieser Wechselwirkung erfolgt dank zahlreicher nicht -kalvalenter Bindungen.

Diese CDR -Sequenzen sind bei Antikörpern sehr variabel und erzeugen eine Vielzahl von Funktionen, die sich auf das Gleichgewicht des Immunsystems beziehen. Antikörper sind spezifisch für verschiedene Arten von Antigenen.

In Bezug auf die Besonderheiten von Immunglobulin D ist bekannt, dass es bei Wirbeltieren große Vielfalt aufweist.

Im Allgemeinen besteht dies aus zwei Delta schweren Ketten und zwei leichten Ketten. Die IGD ist im Serum frei oder über einen FC -Rezeptor mit den B -Lymphozyten verbunden.

Funktion und Krankheiten

Seit IGD evolutionär von knorpeliger Fisch (die den Planeten vor etwa 500 Millionen Jahren besiedelt hat), wird angenommen, dass er lebenswichtige immunologische Funktionen erfüllt.

Trotzdem wurde es die am wenigsten untersuchte Immunglobuline, sodass die Sigd Sigd -spezifischen Funktionen noch nicht bekannt sind, während für MIGD mehrere Funktionen vorgeschlagen wurden.

Sigd

Eine der Ursachen für das jüngste Interesse an der Untersuchung des SIGD (Sekretion von Immunglobulin D) war die Entdeckung eines hohen Spiegels dieser IG bei einigen Kindern mit periodischem Fieber. Ein weiterer Faktor des Interesses ist seine Nützlichkeit bei der Überwachung von Myelomen.

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Es wird angenommen, dass SIGD eine gewisse Funktion im Blut, in Schleimhaut Sekreten und auf der Oberfläche angeborener Immuneffektorzellen wie Basophilen hat.

Sie sind stark reaktiv gegen Atemsysteme und ihre Ausscheidungsprodukte. Es wurde berichtet, dass IGDs die Immunität von Schleimhäuten erhöhen, dank ihrer Wirkung auf die vorhandenen Bakterien und Viren.

Migd

In Bezug.

Es wird auch angenommen, dass es sich um einen Liganden für IGD -Rezeptoren bei der Immunegulation von T -Helferzellen handelt.

Lymphozyten b

Es wird angenommen, dass BD-Produzenten B-Produzenten eine bestimmte Zelllinie namens B-1-Lymphozyten darstellen. Dies sind selbstreaktive Lymphozyten, die aus der klonalen Deletion entkommen sind.

Die von diesen Lymphozyten erzeugten Autoantikörper reagieren mit Desoxyribonuklein- oder DNA (Mono und zwei -Catenar.

So erzeugen Autoimmunerkrankungen wie systemische Lupus erythematodes, miastinien gravis, autoimmune hämolytische Anämie und idiopathische Thrombozytopenie lila.

Immunentzündungssystem

Es ist auch bekannt, dass IGDs an der Strukturierung eines Systems beteiligt sind, das zwischen dem Immun- und Entzündungssystem stört: Die hohen IGD-Konzentrationen hängen mit automatischen Erkrankungen zusammen (Hyperimmunoglobulämie D, Hiss oder Hyper-RD) Störungen).

Zum Beispiel werden bei Patienten mit Autoimmunerkrankungen wie rheumatoider Arthritis hohe Werte von Sigd und Migd gefunden. Es wird daher angenommen, dass dieser Zustand zur Pathogenese der Krankheit beiträgt.

Derzeit werden die möglichen Funktionen dieses Antikörpers in den mononukleären Zellen des peripheren Blutes (PBMC) dieser Patienten untersucht.

All dies hat dazu geführt, dass IGD ein potenzielles immuntherapeutisches Ziel bei der Behandlung von rheumatoider Arthritis sein könnte.

Normalwerte

Sigd bei normalen Personen variiert stark, was verhindert hat, dass ein Referenzintervall für seine normalen Konzentrationen genau festgelegt wird. Einige Studien haben gezeigt, dass diese Variation besonders beeinflusst wird:

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- Die Empfindlichkeit der angewandten Detektionstechnik -IS von Radioinessansayos (RIA), enzymatischen Immunoassays (UIA) und die am häufigsten verwendeten in klinischen Labors, das Radioinemunodipusion (RID) ist-.

- Das Fehlen einer einzelnen universellen Methode zum Nachweis von IGD.

- Erbfaktoren, Rasse, Alter, Geschlecht, Schwangerschaftszustand, Raucherzustand unter anderem.

Einige Spezialisten sind sogar der Meinung, dass die routinemäßige Analyse des IGD nicht gerechtfertigt ist, da ihre spezifische Rolle weit davon entfernt ist, aufgeklärt zu werden und die Kosten ihrer Analyse im klinischen Labor hoch sind.

Es wäre nur bei Patienten mit monoklonalem IGD im Serum gerechtfertigt oder vermutet, dass sie sich versteckt haben.

Konzentration im Serum

Andererseits ist bekannt, dass das Sigd im Allgemeinen eine Konzentration in Serum -Moll als die von IgG, IgA und IGM aufweist, jedoch größer als die IGE -Konzentration.

Da es ein halbes Leben von 2 bis 3 Tagen hat, beträgt die Plasmakonzentration weniger als 1% des gesamten Serum -Immunglobulins. Einige Untersuchungen zeigen, dass es 0,25% des gesamten Serum -Immunglobulins entspricht.

Blutwerte

Unter den im Blut angegebenen Werten bei Neugeborenen lag es bei Säuglingen und Erwachsenen von 0,08 mg/l (bestimmt durch RIA). ).

Bei normalen Erwachsenen wurden sie als normaler Durchschnitt von 25 gemeldet; 35; 40 und 50 mg/l. Im Allgemeinen wurde die durchschnittliche Serumkonzentration für gesunde Erwachsene bei 30 mg/l gemeldet (bestimmt durch RID).

Wie in diesem Artikel angegeben, gibt es jedoch zahlreiche Faktoren, die die Festlegung von Standardnormalwerten verhindern.

Verweise

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