Integrine -Eigenschaften, Struktur und Funktionen

Der Integrine Sie sind eine große Gruppe oder Familie von Zelloberflächenproteinen, anscheinend ausschließlich für das Tierreich. Sie sind die Hauptressource von Zellen, um die Wechselwirkung (in Form von Adhäsion) mit anderen Zellen und mit der Zellmatrix aufrechtzuerhalten.

Seine Struktur besteht aus zwei Untereinheiten namens Alfa und Beta. Bei Säugetieren ist bekannt, dass es zwischen 16-18 Alpha-Einheiten und 3-8 Betas gibt, die je nach Kombination und auch den physiologischen Zustand der spezifischen Zelle oder des spezifischen Gewebes wirken werden.

Zeichnung der molekularen Struktur des ITGB3 -Proteins (Integrina Beta 3). Genommen und bearbeitet von: emw [CC BY-SA 3.0 (https: // creativecommons.Org/lizenzen/by-sa/3.0)]].

Es gibt mehrere Proteine ​​mit Kleberfunktionen. Die Gruppe von Integrinen ist jedoch diejenige, die am meisten verteilt ist und mit allen wichtigen Proteinen der Zellmatrix interagiert. Integrine nehmen an Phagozytose, Zellmigration und Wundheilung teil und sind sogar sehr für ihre Teilnahme an Metastasierung untersucht.

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Eigenschaften

Es sind Proteine, die durch mechanisch vereint das zelluläre Cytoes -Aussage gekennzeichnet sind. Biochemisch erkennen, ob die Zulassung durchgeführt wurde oder nicht.

Sie arbeiten oder arbeiten mit anderen Rezeptoren wie Immunglobilinen, Cadherin, Selectinen und Sydecandos. In Bezug auf die Liganden der Integrine werden diese unter anderem aus Fibronektin, Fibrinogen, Kollagen und Vitronectin bestehen.

Die Vereinigung von diesen zu ihren Liganden ist auf extrazelluläre zweiwertige Kationen wie Calcium oder Magnesium zurückzuführen. Die Verwendung des einen oder anderen hängt vom spezifischen Integrin ab.

Integrine haben eine längliche Form, die in einem welthörigten Kopf endet, der nach elektronischen Mikroskopie -Beobachtungen auf mehr als 20 Nanometer des Lipiddoppelschicht projiziert wird.

Struktur

Integrine sind Proteine, die die Kommunikation zwischen Zellen ermöglichen.
Quelle: Berkshire Community College Bioscience Image Library [CC0]

Integrine sind Heterodimere, dh sie sind Moleküle, die immer aus zwei Proteinen bestehen. Beide Proteine ​​gelten als Untereinheiten oder Protomere und werden als Alpha -Untereinheit und Beta -Untereinheit differenziert. Beide Untereinheiten sind nicht kovalent vereint. Sie haben eine molekulare Masse zwischen 90 und 160 kDa.

Die Anzahl der Alpha- und Beta -Untereinheiten variiert zwischen den verschiedenen Gruppen von Organismen im Tierreich. In Insekten wie Obstfliegen (Drosophyla) Zum Beispiel gibt es 5 Alpha- und 2 Beta -Untereinheiten, während sie in geschlechtsspezifischen Nematoden Fallhabditis Es gibt 2 Alfas und eine Beta.

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Bei Säugetieren schlagen Forscher vor, dass es eine feste Anzahl von Untereinheiten und Kombinationen davon gibt. Es gibt jedoch keinen Konsens in der Bibliographie über diese Zahl. Einige erwähnen beispielsweise, dass es 18 Alpha -Untereinheiten, 8 Beta und 24 Kombinationen gibt, während andere über 16 Alpha und 8 Beta für 22 Kombinationen sprechen.

Jede Untereinheit zeigt die folgende Struktur.

Alpha -Untereinde

Die Alpha -Untereinheit präsentiert eine Struktur mit einer Domäne aus sieben Blättern oder Blättern, die den Kopf bildet, eine Domäne im Oberschenkel, zwei Domänen des Waden Union.

Präsentieren Sie Ketten mit etwa 1000 bis 1200 Abfällen. Kann sich mit aller Bivalent Kationen anschließen.

Bei Säugetieren, in denen Integrine am meisten untersucht wurden, kann die Alpha -Untereinheit so gruppiert werden, dass sie eine eingefügte Domäne enthält (Alpha I).

Mit Domäne eingeleitete Alpha I

Die domäne eingefügte Alpha I besteht aus einer Region von 200 Aminosäuren. Das Vorhandensein dieser Domäne in Integrinen zeigt an, dass sie Kollagen- und Leukozytenrezeptoren sind.

Keine Domäne eingefügt

Alpha -Integrine, die die integrierte Domäne nicht präsentieren, werden in 4 Subfamilien eingeteilt, die wir unten sehen werden.

PS1

Glukoproteinrezeptoren, auch Laminine genannt, sind wichtig, um Muskelgewebe, Niere und Haut zu integrieren.

PS2

Diese Unterfamilie ist der Arginylglycilaspartinsäure-Empfänger, auch bekannt als RGD oder Arg-Gly-ASP.

PS3

Diese Unterfamilie wurde bei Wirbellosen beobachtet, insbesondere bei Insekten. Obwohl wenig darüber bekannt ist, gibt es Studien, die ihre wesentliche Rolle bei der funktionellen Aktivität des CD11D -Leukozyten -Integrins beim Menschen bewerten.

PS4

Diese Unterfamilie ist als Alfa 4 / Alfa 9 -Gruppe bekannt und enthält Untereinheiten mit denselben Namen.

Diese Untereinheiten können die Untereinheiten der Beta 1 und der Beta 7 übereinstimmen. Außerdem teilen sie Liganden, die den Alpha -Untereinheiten sehr ähnlich sind, die die Domäne vorliegen, die Alpha I I.

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Beta -Untereinheit

Strukturell besteht die Beta -Untereinheit aus einem Kopf, einem Abschnitt namens Stamm / Bein, einer Transmembrandomäne und einem zytoplasmatischen Schwanz. Der Kopf besteht aus einer Beta-I.

Der Stamm / Beinabschnitt enthält vier Module, die dem epidermalen Wachstumsfaktor des in Cystein reichhaltigen Integrins und, wie bereits erwähnt. Dieser zytoplasmatische Schwanz hat wie in der Alpha -Untereinheit keine enzymatische Aktivität oder Actina Union.

Sie haben Ketten mit einer Reihe von Abfällen zwischen 760 und 790 und können ebenso wie Alpha -Untereinheiten, zweibivalente Kationen, beitreten.

Signalübertragung von Integrin in Epithelzellen. Genommen und bearbeitet von k.Murphy in Wikipedia in englischer Sprache [Public Domain Domain].

Funktionen

Integrinas haben mehrere Funktionen, für die sie jedoch hauptsächlich bekannt sind, dass sie diejenigen sind, die wir unten sehen werden.

Vereinigung oder Kopplung der Zelle an die extrazelluläre Matrix

Die Verbindung zwischen der Zelle und der extrazellulären Matrix dank der Integrine begünstigt den Widerstand der Zelle gegenüber dem mechanischen Schub und verhindert, dass sie aus der Matrix gerissen werden.

Mehrere Studien legen nahe, dass die Kopplung an die Zellmatrix eine Grundvoraussetzung für die Entwicklung mehrzelliger Eukaryoten ist.

Die Zellmigration ist ein Prozess, bei dem Integrine durch Gewerkschaft oder Kopplung an verschiedene Substrate eingreifen. Dank diesem sind sie an der Immunantwort und Wundheilung beteiligt.

Signaltransduktion von der extrazellulären Matrix zur Zelle

Integrinas beteiligen sich am Signalübertragungsprozess. Dies bedeutet, dass sie in die Rezeption von Informationen aus der extrazellulären Flüssigkeit eingreifen, sie kodifizieren und dann die Veränderung von intrazellulären Molekülen als Reaktion beginnt.

Diese Signaltransduktion greift unter anderem in einer großen Anzahl physiologischer Prozesse wie programmierter Zellzerstörung, Zelldifferenzierung, Meiose und Myitose (Zellteilung) und Zellwachstum ein.

Integrine und Krebs

Mehrere Studien zeigen, dass Integrine eine wichtige Rolle bei der Entwicklung von Tumoren spielen, insbesondere bei Metastasierung und Angiogenese. Ein Beispiel hierfür sind unter einigen anderen die Integrine αvβ3 und α1β1.

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Diese Integrine haben mit dem Zunahme der therapeutischen Resistenz und der hämatopoetischen Neoplasien mit dem Anstieg der therapeutischen Resistenz zusammengefasst.

Evolutionsperspektive

Eine effiziente Haftung zwischen den Zellen zur Bildung von Geweben war ohne Zweifel ein entscheidendes Merkmal, das in der evolutionären Zukunft mehrzelliger Organismen hätte vorhanden sein sollen.

Die Entstehung der Familie der Integrine wurde bis zum Erscheinen der Metazoos vor etwa 600 Millionen Jahren verfolgt.

Eine Gruppe von Tieren mit histologischen Merkmalen der angestammten Eigenschaften sind Poriferen, die allgemein als Meeresschwämme bezeichnet werden. Bei diesen Tieren tritt die Zelladhäsion durch eine extrazelluläre Proteoglycan -Matrix auf. Rezeptoren, die an diese Matrix binden.

In dieser Tiergruppe wurden Gene in Bezug auf bestimmte Untereinheiten einiger Integrine identifiziert.

Im Verlauf der Evolution erwarb der Vorfahr der Metazoos ein Integrin und eine Beherrschung der Vereinigung zu diesem, die in dieser immensen Tiergruppe im Laufe der Zeit bewahrt wurde.

Strukturell ist die maximale Komplexität von Integrinen in der Wirbeltiergruppe zu sehen. Es gibt verschiedene Integrine, die in Wirbellosen nicht mit neuen Domänen vorhanden sind. In der Tat wurden im Menschen mehr als 24 verschiedene funktionelle Integrine identifiziert - während der Fruchtfliege Drosophila Melanogaster Es gibt nur 5.

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