Isomerase Was ist, Funktionen, Nomenklatur, Typen

Der Isomerase Sie sind eine Klasse von Enzymen,. Sie sind in allen Zellorganismen praktisch vorhanden, die Funktionen in verschiedenen Kontexten erfüllen.

Die Enzyme dieser Klasse wirken auf ein einzelnes Substrat, obwohl einige unter anderem kovalent mit Cofaktoren, Ionen verbunden sind. Die allgemeine Reaktion kann daher wie folgt gesehen werden:

X-y → y-x

Die durch diese Enzyme katalysierten Reaktionen implizieren eine interne Reorganisation der Verbindungen, die unter anderem Änderungen in der Position funktioneller Gruppen in der Position von Doppelbindungen zwischen Kohlenstoffen ohne Änderungen der molekularen Formel des Substrats bedeuten kann.

Die Isomerase erfüllt verschiedene Funktionen in einer Vielzahl von biologischen Prozessen, in denen es möglich ist, Stoffwechselrouten, Zellteilung, DNA -Replikation einzubeziehen, um nur einige zu nennen.

Die Isomerase war die ersten Enzyme, die für die Herstellung von Sirupen und anderen zuckerhaltigen Lebensmitteln industriell verwendet wurden.

Biologische Prozesse, an denen Isomerafts teilnehmen

Isomerasen nehmen an mehreren lebenswichtigen zellulären Prozessen teil. Zu den bekanntesten zählen die Replikation und Verpackung von DNA, die von den Topoisomerasen katalysiert werden. Diese Ereignisse sind entscheidend für die Replikation von Nukleinsäure sowie für ihre Kondensation vor der Zellteilung.

Die Glykolyse, eine der zentralen Stoffwechselwege in der Zelle, umfasst mindestens drei Isomere-Enzyme, nämlich: Isomerase Phosphoglucose, Isomerase Tiosa-Phosphat und Phosphoglycerate mutasa.

UDP-Galactose-Umwandlung in UDP-Glucosa in den Katabolismusweg von Galactose wird durch die Wirkung einer Ephemerase erreicht. Beim Menschen ist dieses Enzym als UDP-Glucosa 4-Epimerasa bekannt.

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Proteinfaltung ist ein wesentlicher Prozess für die Funktion vieler Enzyme in der Natur. Das Isomease-Protein-Disulfid-Enzym nimmt eine Proteinfaltung teil, die Disulfidbrücken enthalten, indem sie ihre Position in den als Substrat verwendeten Molekülen modifiziert.

Funktionen der Isomerasas

Die Hauptfunktion der zur Isomerase -Klasse gehörenden Enzyme kann als Transformation eines Substrats durch eine kleine strukturelle Veränderung angesehen werden, um es anfällig für eine weitere Verarbeitung durch Enzyme stromabwärts auf einem Stoffwechselroute zu machen, zum Beispiel.

Ein Beispiel für die Isomerisierung ist die Veränderung der Phosphatgruppe in Position 3 zu Kohlenstoff in Position 2 von 3-phosphoglycerat, um sie in 2-phosphoglycerate zu machen, die durch die Enzymphosphoglyzeratmutase im glucolithischen Weg katalysiert werden und eine Verbindung von größerer Energie erzeugt, die eine größere Energie erzeugt, die eine größere Energie erzeugt, die eine größere Energie erzeugt, die eine größere Energie erzeugt, die eine Verbindung mit größerer Energie erzeugt ist funktionelles Substrat von Enolasa.

Nomenklatur

Die Klassifizierung der Isomerasen folgt den allgemeinen Regeln für die Klassifizierung der von der Enzymkommission vorgeschlagenen Enzyme (von der Enzymkommission (Enzymkommission) Im Jahr 1961, in dem jedes Enzym einen numerischen Code für die Klassifizierung erhält.

Die Position der Zahlen in diesem Code zeigt jede der Teilungen oder Kategorien der Klassifizierung an. Diese Zahlen gehen den Buchstaben "EC" voraus.

Für Isomerasen zeigt die erste Ausgabe die enzymatische Klasse, die zweite die Art der Isomerisierung, die sie durchführen, und das dritte das Substrat, auf das sie handeln.

Die Nomenklatur der Isomeraft -Klasse ist EC.5. Es hat sieben Unterklassen, daher werden Enzyme mit dem Code von EC gefunden.5.1 bis EC.5.6. Es gibt eine sechste "Subklasse", die als "andere Isomerasen" bekannt ist, deren Code EC ist.5.99, da es Enzyme mit verschiedenen isomeraösen Funktionen enthält.

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Die Bezeichnung der Unterklassen erfolgt hauptsächlich gemäß der Art der Isomerisierung, die diese Enzyme durchführen. Trotzdem können sie auch Namen wie Rassiamas, Epiceases erhalten, Cis-trans-Isomerasen, Isomerasen, Tautomerasen, Mutasas oder Isomerasezyklus.

Isomeras -Typen/Subklassen

Es gibt 7 Klassen von Enzymen innerhalb der Isomeraft -Familie:

EC.5.1 Racemas und Epimerasas

Sie katalysieren die Bildung von Rankic -Gemischen basierend auf der Kohlenstoffposition α. Sie können auf Aminosäuren und Derivate wirken (EC.5.1.1) auf Hydroxyacid -Gruppen und Derivaten (EC.5.1.2) auf Kohlenhydraten und Derivaten (EC.5.1.3) und andere (EC.5.1.99).

EC.5.2 Cis-trans-Isomerase

Sie katalysieren die Umwandlung zwischen isomeren Formen Cis Und trans von verschiedenen Molekülen.

EC.5.3 Intramolekulare Isomasen

Diese Enzyme sind für die Isomerisierung interner Teile im selben Molekül verantwortlich. Es gibt einige, die Reaktionen zur Oxidorreduktion durchführen, bei denen der Spender- und Elektronenakzeptor das gleiche Molekül ist, sodass sie nicht als Oxidorredukte klassifiziert werden.

Sie können handeln, indem sie Aldose und Ketosas werden (EC.5.3.1) auf Ketogruppen- und Enol- (EC.5.3.2), ändern Sie die Position von Doppel-C-C-Links (EC).5.3.3) von S-S Disulfidverbindungen (EC.5.3.4) und andere "Oxidorreduktasen" (EC.5.3.99).

EC.5.4 intramolekulare Übersetzungen (Mutasas)

Diese Enzyme katalysieren die Positionsänderungen verschiedener Gruppen innerhalb desselben Moleküls. Sie werden nach der Art der Gruppe klassifiziert, die sich "bewegt".

Es gibt Phosphomutas (EC.5.4.1) diejenigen, die Aminogruppen übertragen (EC.5.4.2) diejenigen, die Hydroxylgruppen übertragen (EC).5.4.3) und diejenigen, die andere Arten von Gruppen übertragen (EC.5.4.99).

EC.5.5 intramolekulare Liasas

Sie katalysieren die "Eliminierung" einer Gruppe, die Teil eines Moleküls ist, aber das ist immer noch kovalent damit verbunden.

EC.5.6 Isomerasen, die die makromolekulare Konformation verändern

Sie können durch Veränderung der Konformation von Polypeptiden (EC) wirken.5.6.1) oder Nukleinsäuren (EC.5.6.2).

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EC.5.99 andere Isomerasen

Diese Unterklasse sammelt Enzyme wie Isomerase Tiocyanat und 2-Hydroxyne-2-Carboxylat-Isomerase.

Verweise

1. Isomerase. Entnommen aus Britannica.com
2. Nelson, d. L., & Cox, m. M. (2009). Lehninger Prinzipien der Biochemie. Omega -Ausgaben (5. Aufl.).