Maltaseeigenschaften, Synthese und Funktionen

Der Maltase, Auch als α-Glucosidase, Säuremaltase, invertierte Glucose, Glucosidasukrase, α-Glucosidase-Lysosomale oder Maltasea-Glucoamilas bekannt.

Es gehört zur Klasse der Hydrolasen, insbesondere zur Unterklasse von Glycosidasen, die in der Lage sind, die α-glucosidischen Bindungen zwischen Glukoseresten zu brechen (EC. 3.2.1.zwanzig). Diese Kategorie gruppiert verschiedene Enzyme, deren Spezifität auf die Exo-Hydrolyse von United Terminal Glycoside durch α-1,4-Verbindungen abzielt.

Reaktion durch die Maltase katalysiert. Links ein Maltosemolekül und rechts die beiden Glukosemoleküle, die sich aus der Hydrolyse ergeben (Quelle: D.Zu.Pantazis [CC BY-SA 3.0 (httpscreativcomine.Orglicensesby-sa3.0)]].JPG über Wikimedia Commons)

Einige Maltasas sind in der Lage, Polysaccharide zu hydrolysieren, jedoch mit viel niedrigerer Geschwindigkeit. Im Allgemeinen werden nach der Wirkung der Maltase α-D-Glucose-Reste freigesetzt. Enzyme derselben Unterklasse können jedoch β-Glycanos hydrolyz.

Die Existenz von Maltase -Enzymen wurde anfänglich 1880 nachgewiesen, und jetzt ist bekannt, dass es nicht nur bei Säugetieren, sondern auch in Mikroorganismen wie Hefen und Bakterien sowie in vielen oberen Pflanzen und Getreide vorhanden ist.

Ein Beispiel für die Bedeutung der Aktivität dieser Enzyme hängt mit dem Zusammenhang mit Saccharomyces cerevisiae, Der Mikroorganismus, der für die Herstellung von Bier und Brot verantwortlich ist, das Maltose und Maltotriosa dank der Tatsache, dass es Maltase -Enzyme hat, abbauen kann, deren Produkte auf die charakteristischen fermentativen Produkte dieses Organismus metabolisiert sind.

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Eigenschaften

Bei Säugetieren

Die Maltase ist ein amphipatisches Protein, das mit der Membran von Darmbürstenzellen assoziiert ist. Ein Isoenzym ist auch als Säuremaltase bekannt, die sich in Lysosomen befindet und verschiedene Arten von Glucosidbindungen in verschiedenen Substraten hydrolysieren kann, nicht nur Maltose und α-1,4-Bindungen. Beide Enzyme teilen viele strukturelle Merkmale.

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Das lysosomale Enzym hat ungefähr 952 Aminosäuren und wird posttranslational durch Glykosylierung und Peptidentfernung an den N- und C-terminalen Enden proklamiert.

Studien, die mit dem Enzym aus dem Darm von Ratten und Schweinen durchgeführt werden. Diese beiden Untereinheiten entstehen aus demselben Polypeptid -Vorläufer, der Proteolyste geschnitten wird.

Im Gegensatz zu Schweinen und Ratten hat das Enzym beim Menschen keine zwei Untereinheiten, sondern ist ein großes molekulares und hochglykosiliertes Gewicht (von N- Und ENTWEDER-Glykosylierung).

In Hefen

Der maltsa de Name, kodifiziert vom Gen kodifiziert Evil62, Es wiegt 68 kDa und ist ein zytoplasmatisches Protein, das als Monomer existiert und ein breites Spektrum von α-Glucosiden hydrolysiert.

In Hefen gibt es fünf Isoenzyme, die in den telomeren Bereichen von fünf verschiedenen Chromosomen kodiert sind. Jedes Gen codierende Locus TEUFLISCH Es umfasst auch einen Genkomplex aller am Maltose -Metabolismus beteiligten Gene, einschließlich permeeöischer und regulatorischer Proteine, als wäre es ein Opeon.

In Pflanzen

Es wurde gezeigt, dass das in Pflanzen vorhandene Enzym auf Temperaturen von mehr als 50 ° C empfindlich ist und dass die Malza in großen Mengen in keimten und nicht verärgerten Getreide auftritt.

Darüber hinaus ist dieses Enzym während der Stärkeabbau spezifisch für die Maltose, da es nicht auf andere Oligosaccharide wirkt, sondern immer mit Glukosebildung endet.

Synthese

Bei Säugetieren

Die Darmfalt der Menschen wird als einzelne Polypeptidkette synthetisiert. Kohlenhydrate, die reich an Handabfällen sind.

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Untersuchungen über die Biogenese dieses Enzyms zeigen, dass es in einem Zustand, der an die Membran des endoplasmatischen Retikulums gebunden ist, als ein hochmolekulares Molekül zusammengestellt wird und anschließend von Pankreasenzymen verarbeitet und "neu-glykosyliert" wird und in der Golgi-Golgi in den Golgi- Komplex.

In Hefen

In Hefen gibt es fünf Isoenzyme, die in den telomeren Bereichen von fünf verschiedenen Chromosomen kodiert sind. Jedes Gen codierende Locus TEUFLISCH Es umfasst auch einen Genkomplex aller am Maltosa -Metabolismus beteiligten Gene, einschließlich permeeöischer und regulatorischer Proteine.

In Bakterien

Das Maltosa -Metabolismussystem in Bakterien wie z UND. coli, Es ist dem Lactose -System sehr ähnlich, insbesondere in der genetischen Organisation des Bedieners, der für die Synthese von regulatorischen Proteinen, Förderer und mit enzymatischer Aktivität auf dem Substrat (Maltase) verantwortlich ist, verantwortlich.

Funktionen

In den meisten Organismen, in denen das Vorhandensein von Enzymen wie der Maltase nachgewiesen wurde.

Im Darm von Säugetieren spielt die Malza eine Schlüsselrolle bei den letzten Schritten der Stärkeabbauung. Die Mängel in diesem Enzym werden normalerweise bei Pathologien wie der Glykogenese vom Typ II beobachtet, die mit der Glykogenspeicherung zusammenhängen.

In Bakterien und Hefen Reaktionen, die durch Enzyme dieser Art katalysiert werden.

In den Pflanzen nimmt die Maltase zusammen mit den Amylasen am Abbau des Endosperm.

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Darüber hinaus haben viele vorübergehende Stärke, die während des Tages Pflanzen produzieren.

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