Ovoalbúmin Struktur, Funktionen, Denaturierung

Der ovoalbúmina Es ist das am häufigsten vorkommende Protein der "Klaren" von Vögeln von Vögeln. Es gehört zur Proteinfamilie, die als „Serpins“ oder „Inhibitoren von Serinproteas“ bekannt ist, was eine äußerst vielfältige Gruppe von Eukaryoten ist (umfasst mehr als 300 homologe Proteine).

Es war eines der ersten isolierten Proteine ​​mit großer Reinheit, und dank seiner überraschenden Häufigkeit in den Fortpflanzungsstrukturen der Vögel wird dies bei der Herstellung von "Standards" für die Untersuchung der Struktur, die Eigenschaften, die Eigenschaften, bei der Herstellung von "Standards", häufig verwendet, die Eigenschaften, die Eigenschaften, die Eigenschaften , die Eigenschaften, die Eigenschaften, die Synthese und Sekretion vieler Proteine.

Ovalbúmina Molekulare Struktur (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD -Mitarbeiter am Europäischen Bioinformatikinstitut [Public Domain] über Wikimedia Commons)

In prozentualer Hinsicht umfasst Ovoalbumin zwischen 60 und 65% des gesamten Proteingehalts des Eiweiß.

Die Hühnereier haben auch andere Proteine:

- Ovotransferrin, auch Conalbúmina genannt, das 13% des Gesamtproteingehalts ausmacht

- Ovomucoid, ein Glykoprotein, das 11% der Gesamtmenge umfasst

- Ovomucin, ein weiteres sulfatiertes Glykoprotein, das 3 darstellt.5%

- Die glatte oder muramidase, die auch die 3 enthält.5% des klaren Proteins

- Globuline, die 4% ausmachen

Die Synthese von Ovoalbumin erfolgt aus einer Mischung von Zwischenpeptiden während des Transports des Eiers durch den Eileiter der Vögel, und es gibt Berichte, dass die Transkription der beteiligten Gene nur als Reaktion auf das Vorhandensein von Östrogen, einem sexuellen Hormon, auftritt.

[TOC]

Struktur

Ovoalbúmin ist eine monomere Phosphografie von etwa 45 kDa -Molekulargewicht und ein isoelektrischer Punkt nahe 4.5. In seiner Struktur gibt es daher zahlreiche Stellen für Phosphorylierung und Glykosylierung, die sehr häufige post -translationale Modifikationen in Proteinen sind.

Es kann Ihnen dienen: Entwicklungsbiologie: Geschichte, welche Studien, Anwendungen

Dieses Protein wird von einem 7 -Gen kodiert.700 Basispaare, gekennzeichnet durch das Vorhandensein von 8 Exons, die mit 7 Introns durchsetzt sind, ist daher intuitiv, dass sein Messenger mehrere posttranskriptive Modifikationen zur Durchführung des reifen Proteins erleidet.

Das Ovalbumin von Hühnereiern hat 386 Aminosäureabfälle und es wurde gezeigt, dass die reine Form dieses Proteins aus drei als A1, A2 und A3 bekannten Unterklassen besteht.

In Bezug auf die Tertiärstruktur zeigt die Aminosäuresequenz von Ovoalbumin das Vorhandensein von 6 Cysteinresten, darunter vier Disulfidbrücken gebildet werden. Darüber hinaus haben einige strukturelle Studien gezeigt, dass das N-terminale Ende dieses Proteins vorgefertigt ist.

S-ovoalbúmina

Wenn die Eier gespeichert werden, wird die Struktur des Ovalbumins modifiziert und bildet das, was in der Literatur bekannt ist S-Ovalbumin, eine stabilere Form gegen Wärme und wird aufgrund von Mechanismen für den Austausch zwischen Disulfiden und Sulflorilen gebildet.

Zusätzlich zur Lagertemperatur wird diese "Form" von Ovoalbumin abhängig vom inneren pH -Wert von Eiern gebildet, was in jeder Art von Protein in der Natur zu erwarten ist.

Der S-Ovalbumin ist also, auf die einige Überempfindlichkeitsreaktionen einige Menschen nach der Einnahme von Eiern zugeschrieben werden.

Funktionen

Obwohl Ovoalbumin zu einer Proteinfamilie gehört, die durch seine Aktivität als Protease -Inhibitoren gekennzeichnet ist, hat es keine hemmende Aktivität und seine Funktion wurde nicht vollständig aufgeklärt.

Es wurde jedoch die Hypothese aufgestellt, dass eine mögliche Funktion dieses Enzyms das Transport und die Lagerung von Metallionen aus und vom Embryo ist. Andere Autoren haben vorgeschlagen, dass dies auch als Ernährungsquelle des Embryos während seines Wachstums fungiert.

Kann dir dienen: noxa

Aus experimenteller Sicht stellt Ovoalbúmina eines der wichtigsten "Modell" -Proteine ​​für verschiedene strukturelle, funktionelle, synthese- und Proteinsekretionsstudiensysteme dar, sodass es für den Fortschritt in wissenschaftlichen Angelegenheiten sehr wichtig war.

Funktionen für die Lebensmittelindustrie

In Anbetracht der Tatsache, dass es eines der am häufigsten vorkommenden Proteine ​​in Hühnereiern ist, ist dies ein äußerst wichtiges Protein für die Ernährung von Menschen und anderen Tieren, die sich von Eiern verschiedenen Vögeln ernähren.

Im kulinarischen Aspekt werden Ovoalbumin sowie der Rest der Eiweißproteine ​​für ihre funktionellen Eigenschaften verwendet Dispersion.

Denaturierung

Da Ovoalbumin zahlreiche Sulfhydrilgruppen hat, ist dies ein ziemlich reaktives und leicht denatulierbares Protein.

Die Denaturierungstemperatur von Ovoalbumin liegt zwischen 84 und 93 ° C, was 93 ist, was die Form charakterisiert S-ovoalbúmin, was bei höheren Temperaturen stabiler ist. Die Denaturierung von Wärme ovoalbumin führt zur Bildung der charakteristischen weißlichen "Gele", die während des Kochens der Eier beobachtet werden.

Gebratene Eier (Quelle: Whatmidoing [CC BY-SA 4.0 (https: // creativecommons.Org/lizenzen/by-sa/4.0)] über Wikimedia Commons)

Der pH -Wert ist auch ein wichtiger Faktor, wenn die Denaturierung dieses Proteins berücksichtigt wird, sowie die Art und Konzentration von Salz. Für Ovoalbúmina liegt ein Denaturierungs -pH -Wert ca. 6.6.

Kann Ihnen dienen: Tropendschungel: Flora, Fauna, Eigenschaften, Klima, Erleichterung

Unter unterschiedlichen Denaturierungsbedingungen haben Ovoalbumin -Moleküle eine hohe Tendenz hinzuzufügen, ein Prozess, der normalerweise durch die Zugabe von Salzen und die Temperaturzunahme beschleunigt werden kann.

Die Fähigkeit von Ovoalbumin und anderen Ei -Protein -Ei -Weiß -Strukturen, wenn sie erhitzt werden, sowie ihre Fähigkeit, Wassermoleküle zu verbinden und als Emulgatoren zu fungieren so ausgebeutet besonders in der Lebensmittelindustrie.

Der Prozess der Denaturalisierung dieses Proteins war sehr nützlich für die Untersuchung der Übergangsmechanismen zwischen den Festkörper- und Gelzuständen sowie für die Untersuchung des Effekts, dass verschiedene Arten von Salz auf unterschiedliche Konzentrationen (Ionische Kraft) auf die Integrität von haben Proteine.

Verweise

1. Huntington, J. ZU., & Stein, p. UND. (2001). Struktur und Eigenschaften von Ovalbumin. Journal of Chromatography B: Biomedizinische Wissenschaften und Anwendungen, 756 (1-2), 189-198.
2. Koseki, t., Kitabatake, n., & Doi und. (1989). Irmale Denaturierung und Bildung linearer Aggregate von Ovalbumin. Lebensmittelhydrocolide, 3 (2), 123-134.
3. Nisbet, a. D., Klang, r. H., Moir, a. J., Fothergill, l. ZU., & Fothergill, j. UND. (1981). Die vollständige Amino -Säure -Sequenz von Hen Ovalbumin. European Journal of Biochemistry, 115 (2), 335-345.
4. Phillips, g. ENTWEDER., & Williams, p. ZU. (Hrsg.). (2011). Handbuch mit Lebensmittelproteinen. Elsevier.
5. BOLD-O'Donnell, e. (1993). Die Ovalbuminfamilie von Serpinproteinen. FEBS Letters, 315 (2), 105-108.
6. Sankar, d. S., & Theis, h. W. (1959). Biosynthese von Ovalbumin. Nature, 183 (4667), 1057.
7. Sharif, m. K., Salem, m., & Javed, k. (2018). Lebensmittelmaterialienwissenschaft in Eierpulverindustrie. In der Rolle der Materialwissenschaft im Lebensmittelbiomodie (pp. 505-537). Akademische Presse.
8. Weijers, m., Barneveld, p. ZU., Cohen Stuart, m. ZU., & Visschers, r. W. (2003). Wärme induzierte Denaturierung und Aggregation von Ovalbumin bei neutralem pH -Wert, der durch irreversible Waldkinetik beschrieben wird. Proteinwissenschaft: Eine Veröffentlichung der Proteingesellschaft, 12 (12), 2693-2703.