Peroxidasen Struktur, Funktionen und Typen

Der Peroxidasen Sie sind meisten.

Im weitesten Sinne umfasst der Begriff "Peroxidase" Enzyme wie NAD- und NADP-Butxidasen, Fettbutxidase-Säuren, Cytochrom-Butxidasen, Glutathion-Butxidasen und viele andere nicht spezifische Enzymes.

Diagramm eines hemabhängigen, aber Peroxids

Es wird jedoch am häufigsten verwendet, um sich auf die unspezifischen Enzyme verschiedener Quellen zu beziehen, die eine oxidorte Aktivität haben und Wasserstoffperoxid und andere Substrate verwenden, um ihre Oxid-Reduktionsreaktionen zu katalysieren.

"Hemo-Butxidasen" sind in der Natur äußerst häufig. Sie kommen in Tieren, Oberpflanzen, Hefen, Pilzen und Bakterien vor.

Bei Säugetieren werden diese durch Leukozyten, Gebärmutter, Milz und Leber, Speicheldrüsen, Magenwände, Lungen, Schilddrüsen und andere Gewebe produziert.

In Pflanzen sind die reichsten Pflanzenarten in Peroxidasen der würzige Radiesche und der Feigenbaum. Die gereinigte Peroxidase aus dem würzigen Radich wurde ausführlich untersucht und für verschiedene Zwecke in der experimentellen Biochemie und Biochemie verwendet.

In eukaryotischen Zellen sind diese wichtigen Enzyme normalerweise im Inneren.

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Struktur

Trotz der kleinen Homologie, die zwischen den verschiedenen Arten von Peroxidasen besteht, wurde festgestellt, dass seine sekundäre Struktur und die Art und Weise, wie sie organisiert ist.

Es gibt einige Ausnahmen, aber die meisten Peroxidasen sind Glykoproteine, und es wird angenommen, dass Kohlenhydrate im Vergleich zu hohen Temperaturen zu ihrer Stabilität beitragen.

Diese Proteine ​​haben molekulare Gewichte im Bereich von 35 bis 150 kDa, was ungefähr 250 und 730 Aminosäuren entspricht.

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Mit Ausnahme von Myeloperoxidase enthalten alle Moleküle dieser Art in ihrer Struktur eine Hämogruppe, die in Ruhe ein Eisenatom im Oxidationszustand Fe+3 darstellt. Die Pflanzen haben eine Prothesengruppe, die als Ferroporfirina XI bekannt ist.

Peroxidasen haben zwei strukturelle Domänen, die die HEMO -Gruppe "umgeben", und jede dieser Domänen ist das Produkt der Expression eines Gens, das ein Duplikationsereignis erlitten hat. Diese Strukturen bestehen aus mehr als 10 Alpha -Hallen, die durch Schleifen und Polypeptidwechsel verbunden sind.

Die angemessene Faltung des Moleküls scheint vom Vorhandensein von Glycin- und Prolinverschwendung sowie von einem Rückstand von Asparaginsäure und einer anderen Arginin abhängig zu sein.

Funktionen

Die Hauptfunktion von Peroxidase -Enzymen ist die Entfernung von Wasserstoffperoxid aus der Zellumgebung, die durch verschiedene Mechanismen auftreten kann und die schwerwiegende Bedrohungen für die intrazelluläre Stabilität darstellen kann.

Bei diesem Prozess der Entfernung dieser reaktiven Sauerstoffspezies (in dem Sauerstoff einen Zwischenoxidationszustand aufweist), verwenden die Peroxidasen die Oxidationsfähigkeit dieses Substanz, um andere wichtige Funktionen für den Stoffwechsel zu erfüllen.

In Pflanzen sind diese Proteine ​​ein wichtiger Bestandteil der Lignifikationsprozesse und Abwehrmechanismen bei Erreger, die mit physischer oder physischer Schädigung infiziert sind.

Im wissenschaftlichen Kontext haben sich für Peroxidasen neue Anwendungen entstand.

In analytischen und diagnostischen Begriffen ist die würzige Radieschenperoxidase möglicherweise das am häufigsten verwendete Enzym für die Herstellung von konjugierten Antikörpern, die für immunologische Absorptionstests wie ELISA (aus Englisch "Enzymgebundener Immunosorbent-Assay") und auch zur Bestimmung verschiedener Arten von Verbindungen.

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Wirkmechanismus

Der katalytische Prozess von Peroxidasen erfolgt durch sequentielle Schritte, die mit der Wechselwirkung zwischen dem aktiven Zentrum des Enzyms und des Wasserstoffperoxids beginnen, das das Eisenatom in der Hämogruppe oxidiert und eine instabile intermediäre Verbindung erzeugt, die als Verbindung I bekannt ist.

Das oxidierte Protein (IOC) hat dann eine Hämogruppe mit einem Eisenatom, das von Oxidationszustand III zu Zustand IV überging, und für diesen Prozess wurde Wasserstoffperoxid zu Wasser zu Wasser reduziert.

Verbindung I ist in der Lage, ein Elektronendonor -Substrat zu oxidieren, ein radikales Substrat zu bilden und zu einer neuen chemischen Spezies zu werden.

Leute

-Nach dem Organismus

Peroxidasen sind je nach Organismus in drei Klassen eingeteilt, wo sie sich befinden:

- Klasse I: intrazelluläre prokaryotische Peroxidasen.

- Klasse II: Extrazelluläre Pilzperoxidasen.

- Klasse III: geheime Gemüseperoxidasen.

Entgegen den Proteinen der Klasse I haben die von den Klassen II und III in ihren Strukturen Disulfurbrücken, die zwischen Cysteinresten konstruiert sind, was ihnen erheblich größere Starrheit verleiht.

Die Proteine ​​der Klassen II und III unterscheiden sich auch von denen der Klasse I, in denen sie normalerweise Glykosilien auf ihrer Oberfläche haben.

-Gemäß dem aktiven Zentrum

Mechanistisches Sprechen, Peroxidasen können auch nach der Art der Atome in ihrem katalytischen Zentrum kategorisiert werden. Auf diese Weise wurden Hämoperoxidasen (am häufigsten), Vanadium-Haloproxidasen und andere beschrieben.

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Hämoperoxidasen

Wie bereits erwähnt, haben diese Peroxidasen eine prothetische Gruppe in ihrem katalytischen Zentrum, das als Grupo Hemo bekannt ist. Das Eisenatom an diesem Ort wird durch vier Bindungen mit Stickstoffatomen koordiniert.

Vanadio-Halperoxidasen

Anstelle einer Hämogruppe haben Vanadio-Waterperoxidasen Vanadato als Prothesengruppe. Diese Enzyme wurden aus Meeresorganismen und einigen Landpilzen isoliert.

Vanadium in dieser Gruppe wird von drei nicht protäischen Oxygenos, einem Stickstoff aus einem Histidinrest und einem Stickstoff einer Azidenbindung, koordiniert.

Andere Peroxidasen

In dieser Gruppe werden viele bakterielle Haryperoxidasen mit anderen prothetischen Gruppen als Hemo oder Vanadium kategorisiert. In dieser Gruppe gibt es auch Peroxidase -Glutathion.

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