Porinas -Eigenschaften, Funktion und Baugruppe

Porinas -Eigenschaften, Funktion und Baugruppe

Der Porinas Sie sind eine Art umfassender Membranprotein, die die Verbreitung verschiedener Arten von mittelgroßen Molekülen ermöglichen. Sie sind in den externen Membranen von gram -negativen Bakterien (wie in UND. coliund Mitochondrien und Chloroplasten. Diese transmembranalen Proteine ​​übertragen die Membranen vollständig und ihre Struktur wird durch β -Blätter gebildet.

Im Gegensatz zu Förderproteinen sind Porine Kanalproteine, dh sie bilden Kanäle oder offene Poren, die die Membran überqueren, wo sie sich befindet, und ermöglicht die freie Diffusion von Molekülen mit angemessener Größe und Belastung.

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Eigenschaften

Porinas sind Proteine, die Transmembraalkanäle erzeugen, und im Gegensatz zu den meisten Proteinen, die eine Membran überqueren, wird der Teil, der diese Membran überschreitet.

Diese umfassenden Membranproteine ​​können eine Selektivität in Bezug auf die Moleküle fehlen, die durch sie gelangen oder bestimmte Größen der Größe und Lastselektivität aufweisen können. Sie können auch den Durchgang von Molekülen ermöglichen, die kleiner als eine bestimmte Größe sind.

Die polare Region der Porinkette befindet sich in der wässrigen Kanal, während der apolare Teil außerhalb des Laufs projiziert wird und mit dem hydrophoben Bereich der Lipiddoppelschicht der Membran interagiert.

Die Diffusion durch die von diesen Proteinen gebildeten Kanäle ist auf einen Konzentrationsgradienten des Moleküls oder der Substanz zurückzuführen.

Diese Diffusion wird durch spezifische Mechanismen gesteuert, die den Kanal öffnen oder schließen können und durch mehrere Verbindungen gehemmt werden können.

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Struktur

Ende der 1980er Jahre wurde die Atomstruktur einer Porina zum ersten Mal bestimmt, was der Zellmembran von entspricht Rhodobacter capsulatus Das ist ein photosynthetisches Bakterium.

Diese Porina besteht aus einem Trimmer, bei dem jedes Monomer einen β -Fass mit 16 β -Blättern bildet, die zusammengerollt werden, wodurch eine zylindrische Struktur bildet.

Seitdem wurden verschiedene Arten von Porinen beschrieben, sowohl prokaryotische als auch eukaryotische Zellen. Alle von ihnen bestehen aus verknüpften β -Blättern, die eine β -Fassstruktur und ein Wasser voller Wasser bilden, das zwischen 0,6 und 3nm Durchmesser messen kann.

In den Mitochondrien bestehen die Porine aus 19 β -Blättern, die sich gegenseitig den β -Fass falteten.

In vielen Bakterien bestehen die Porine aus 16 und 18 Anti-Parallel-β-Blättern, die einen β-Fass bilden, was Wasserstoffbrücken zwischen den nahe gelegenen Molekülen entlang der Kette aufweist.

Funktion

Die Porine der Bakterien und die Membranen von Mitochondrien und Chloroplasten sind aufgrund ihrer Ähnlichkeit in Bezug auf die Dimensionen der Poren, die Atomstruktur und die passiv.

Die Breite des Porinkanals wird durch die Ausrichtung von Polypeptiden in der Innenwand der Struktur definiert, sodass die Größe der Moleküle einschränken kann, die durch sie gehen werden.

Die Ähnlichkeit dieser Strukturen verstärkt die endosimbiotische Theorie, wonach die Mitochondrien eukaryotischer Zellen aus einem akariotischen Organismus stammen, der von einem Vorläufer der eukaryotischen Zelle phagoziert wurde.

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In Eukaryoten

In eukaryotischen Zellen werden sie in den externen Membranen von Mitochondrien und Plastiden gefunden. Im Plastik gefundene Porinas wurden sehr wenig untersucht.

Im Fall von Mitochondrien sind sie als mitochondriale Porine oder spannungsabhängige anionische Kanäle (VDAC) bekannt. Sie sind breite Kanäle mit einem ungefähren Durchmesser von 3nm, die den größten Protein -Bestandteil in externen Membranen ausmachen. Sie machen etwa 30% des gesamten Proteins in dieser Membran aus.

Erzeugen Sie Permeabilität für Moleküle ohne Ladung von bis zu 5000 DA. Mitochondriale Porine ermöglichen den Durchgang zum Intermembranraum von kleinen Molekülen, Ionen und Metaboliten.

Die Moleküle und Ionen, die den intermembranalen Raum kreuzen. Daher ist der Raum zwischen den beiden Membranen mit kleinen Molekülen und Ionen beladen, was dem Zytoplasma ähnlich ist.

In Prokaryoten

In gram -negativen Bakterien ermöglicht eine externe Membran sie, sich von der Umwelt als Schutzmaßnahme zu isolieren. Diese Membran enthält durchlässig für die von Bakterien erforderlichen Nährstoffe.

Sie können ungefähr 100 finden.000 Porinas in der Membran einer prokaryotischen Zelle, die etwa 70% der Gesamtproteine ​​in dieser Struktur entspricht.

In Darmbakterien stellt die äußere Membran den Schutz vor externen Schädeln wie Antibiotika, Gallensalze und Proteasen dar.

Porine gewährleisten die Erfassung und Beseitigung kleiner hydrophiler Moleküle, sodass die Zelle Nährstoffe erhalten kann,. In UND. coli, Porinas erlauben den Durchgang von Disacchariden, Phosphaten und anderen kleinen Molekülen.

Zusammenstellung der Porinas in Eukaryoten und Prokaryoten

Mitochondriale Porine werden durch einen Proteinkomplex namens TOM (externe Mitochondrienmembran -Translokase) in Mitochondrien importiert und werden vom SAM -Komplex (Klassifizierungsmaschinerie und Proteinanordnung) eingeführt.

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Viele Studien haben als einige externe Membranproteine ​​von Bakterien beschrieben, die durch einen von TOM- und SAM -Komplexen verwalteten Mechanismus in eukaryotische Zell -Mitochondrien importiert werden, was darauf hinweist, dass dieser Insertionsprozess zwischen den beiden Systemen erhalten bleibt.

In Bakterien werden Porine von einem Komplex eingeführt, der die Assembly -Maschinerie von β -Fässern bezeichnet. Dieser Komplex besteht aus fünf Proteinen, von denen vier Lipoproteine ​​sind.

Obwohl der Prozess der Insertion von Porinen und ihrer Strukturen zwischen eukaryotischen Zellen und Prokaryoten ähnlich ist, besteht ein bemerkenswerter Unterschied darin, dass bei Prokaryoten für die Einfügung dieser Strukturen das Vorhandensein von Lipoproteinen erforderlich ist.

Auf der anderen Seite hängt seine Ansammlung in mitochondrialen externen Membranen von der Anwesenheit von zwei Accessoire -Proteinen des SAM -Komplexes ab: SAM35- und SAM36 -Proteine.

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