SSB -Proteine ​​Eigenschaften, Struktur und Funktionen

Der SSB -Proteine O DNA -Bindungsproteine ​​einfaches Band (aus Englisch "SLeiste-STrand -DNA BProteine ​​einweichen „) Sie sind Proteine, die für die Stabilisierung, den Schutz und die vorübergehende Aufrechterhaltung verantwortlich sind.

Die genetischen Information eines Organismus ist geschützt und in Doppelband -DNA codiert. Damit dies übersetzt und repliziert werden kann, ist es notwendig, dass es sich entspannt und Arbeitslosigkeit entspannt und in diesem Prozess, an dem SSB -Proteine ​​teilnehmen.

32 KDA -Fragment (RPA32) einer Untereinheit des Replikationsproteins (Quelle: Jawahar Swaminathan und MSD -Mitarbeiter des Europäischen Bioinformatikinstituts [Public Domain] über Wikimedia Commons über Wikimedia)

Diese Proteine ​​werden kooperativ mit anderen verschiedenen Monomeren gekocht, die an der Stabilisierung ihrer DNA beteiligt sind, und befinden sich sowohl in Prokaryoten als auch in Eukaryoten.

SSB -Proteine ​​von Escherichia coli (ECSSB) waren die ersten Proteine, die dieser Art beschrieben haben. Diese wurden durch funktionell und strukturell gekennzeichnet und seit ihrer Entdeckung wurden sie als Studienmodell für diese Art von Protein verwendet.

Eukaryotische Organismen haben Protein ähnlich wie SSB -Proteine ​​von Bakterien, aber in Eukaryoten sind diese als RPA -Proteine ​​oder Replikationsproteine ​​A (aus Englisch Proteinreplikation A) dass sie dem SSB funktional ähnlich sind.

Seit seiner Entdeckung wurden für die Untersuchung von Wechselwirkungen zwischen SSB-Proteinen und einfacher Ketten-DNA sciochemisch-funktionelle Modelle verwendet, um seine Funktion in den wesentlichen Prozessen des Genoms verschiedener Organismen aufzuklären.

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Eigenschaften

Diese Art von Protein findet sich in allen Königreichen des Lebens und obwohl sie die gleichen funktionellen Eigenschaften haben, sind sie strukturell unterschiedlich, insbesondere in Bezug auf ihre Konformationsänderungen, die für jede Art von SSB -Protein spezifisch zu sein scheinen.

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Es wurde beobachtet, dass all diese Proteine ​​eine erhaltene Domäne haben, die an der Vereinigung der einfachen Band -DNA beteiligt ist und die als Oligonukleotid/ Oligosacchariden -Gewerkschaftsdomäne bezeichnet wird (sie wird in der Bibliographie als Domäne gefunden Ob).

SSB -Proteine ​​von thermophilen Bakterien wie z Thermous aquaticus Sie haben bemerkenswerte Merkmale, da sie in jeder Untereinheit zwei OB -Domänen haben, während die meisten Bakterien in jeder Untereinheit nur eine davon haben.

Die meisten SSB -Proteine ​​binden nicht spezifisch an die einfache Band -DNA. Die Vereinigung der einzelnen SSB hängt jedoch von ihrer Struktur, dem Grad der Genossenschaft, dem Niveau der Oligomerisierung und verschiedenen Umweltbedingungen ab.

Die Konzentration der divalenten Magnesiumionen, die Konzentration von Salzen, pH In vitro Das beeinflusst die Aktivität von SSB -Proteinen am meisten.

Struktur

Bakterien haben homo-tetramerische SSB-Proteine, und jede Untereinheit hat eine einzige Beherrschung von OB Union. Im Gegenteil.

An seinem N-terminalen Ende haben SSB-Proteine ​​die Domäne von DNA-Übergang, während ihr C-terminales Ende aus neun erhaltenen Aminosäuren besteht,.

Drei Triptophanreste in den Positionen 40, 54 und 88 sind die Reste, die für die Wechselwirkung mit DNA in den Gewerkschaftsdomänen verantwortlich sind. Diese vermitteln nicht nur die Stabilisierung der DNA-Protein-Wechselwirkung, sondern auch die Rekrutierung der anderen Proteinuntereinheiten.

SSB -Protein von UND. coli Es wurde in Computerstudien modelliert und wurde festgestellt, dass es eine tetramere Struktur von 74 kDa hat und dank der kooperativen Wechselwirkung verschiedener SSB -Typ -Untereinheiten der einfachen Band -DNA verbindet.

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Archaeas haben auch SSB -Proteine. Diese sind monomer und haben nur eine Beherrschung der DNA oder der Domäne OB.

In Eukaryoten sind RPA -Proteine ​​strukturell komplexer: Sie bestehen aus einem Heterotromer (von drei verschiedenen Untereinheiten), die als RPA70, RPA32 und RPA14 bekannt sind.

Sie haben mindestens sechs Domänen von Oligonukleotiden/Oligosacchariden.

Funktionen

SSB -Proteine ​​haben wichtige Funktionen bei der Wartung, Verpackung und Organisation des Genoms, indem die einfachen Ketten -DNA -Stränge zum Zeitpunkt der Wirkung anderer Enzyme geschützt und stabilisiert werden.

Es ist wichtig zu bedenken, dass diese Proteine ​​nicht die Proteine ​​sind, die für das Abwickeln und Öffnen von DNA -Strängen verantwortlich sind. Seine Funktion ist nur darauf beschränkt, die DNA zu stabilisieren, wenn sie sich in dem Zustand einer einfachen Band -DNA befindet.

Diese SSB -Proteine ​​handeln kooperativ, da die Vereinigung eines von ihnen die Vereinigung anderer Proteine ​​(SSB oder nicht) erleichtert. In DNA -Stoffwechselprozessen werden diese Proteine ​​als eine Art Pionier- oder Primärproteine ​​angesehen.

Die Vereinigung dieser Proteine ​​zu DNA hat als primäre Funktion, zusätzlich zur Stabilisierung der einfachen Ketten -DNA.

Proteine ​​vom Typ SSB -Typ beteiligen sich aktiv an praktisch allen lebenden Organismen DNA -Prozessen. Solche Proteine ​​rücken im Laufe der Replikationsgabel vor und halten die beiden elterlichen DNA -Ketten getrennt.

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Beispiele

In Bakterien stimulieren und stabilisieren SSB -Proteine ​​Proteinfunktionen. Dieses Protein ist für die DNA -Reparatur (SOS -Reaktion) und den Rekombinationsprozess zwischen einfachen komplementären Bandmolekülen verantwortlich.

Die Mutanten von UND. coli Genetisch manipuliert, um defekte SSB.

Proteine ​​vom Typ RPA steuern das Fortschreiten des Zellzyklus in eukaryotischen Zellen. Insbesondere wird angenommen, dass die Zellkonzentration von RPA4 einen indirekten Einfluss auf den Durchgang der DNA -Replikation haben könnte, dh in hohen RPA4.

Es wurde vermutet, dass die Expression von RPA4 die Zellproliferation verhindern kann, indem sie die Replikation hemmt und eine Rolle bei der Aufrechterhaltung und Markierung der Lebensfähigkeit gesunder Zellen in tierischen Organismen spielt.

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