Proteoglykane

Struktur der extrazellulären Matrix, die den Hyalinknorpel zusammensetzt

Was sind Proteoglykane?

Der Proteoglykane Sie sind glykosylierte Proteine, die im Allgemeinen mit Glycosaminoglycan -Substituenten (GAGs) anionisch assoziiert sind. Sie werden normalerweise auf der äußeren Gesicht der Zellmembran gefunden oder den extrazellulären Raum "füllen", sodass sie Teil vieler Bindegewebe sind.

Von diesen komplexen Makromolekülen waren die am häufigsten untersuchten und analysierten Knorpelzellen bei Wirbeltieren, da die extrazelluläre Matrix in diesen mehr als 90% des Trockengewichts des Gewebes ausmacht, in dem sie unter anderem beeinflussen, unter anderem, unter anderem, unter anderem, und unter anderem, unter anderem, was, unter anderem die Trockengewicht des Trockengewichts ausmacht, unter anderem, unter anderem, unter anderem, unter anderem, was, unter anderem, was, betrifft sie unter anderem, was, unter anderem die Trockengewicht des Trockengewichts ausmacht, unter anderem, unter anderem, und unter anderem, unter anderem, beeinflussen sie unter anderem. in Widerstand gegen Kompressionen.

Strukturell tragen Proteoglykane zur Organisation der extrazellulären Matrix bei, die viele weitere charakteristische physikalische Eigenschaften oder einzelne Zellen ergibt. Darüber hinaus sind diese für viele interzelluläre Signal- und Kommunikationsereignisse wichtig.

Sie sind äußerst reichlich vorhandene, allgegenwärtige Proteine ​​(sie sind in zahlreichen Zellentypen) und komplex, deren biologische Funktionen und biochemische Eigenschaften grundlegend aus den Eigenschaften ihrer Kohlenhydratkomponenten, die eine große Hydratationskapazität haben.

Sie nehmen aktiv an interzellulären Kommunikations-, Adhäsions- und Migrationsprozessen teil und waren auch an der Entwicklung verschiedener Gewebe bei Tieren wie perineuronalen Netzwerken des Nervensystems beteiligt.

Struktur und Eigenschaften von Proteoglykanen

Proteoglykane sind glykosylierte Proteine ​​der extrazellulären Oberfläche, obwohl es einige gibt, die in intrazellulären Kompartimenten gefunden werden können. Sie sind im Allgemeinen sehr reichlich vorhandene Moleküle, aber ihre Fülle hängt von der Art der Zelle ab, die berücksichtigt wird.

Normalerweise der Kohlenhydratanteil eines Proteoglicans.

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Seine allgemeine Struktur besteht daher aus einem Protein -Kern, der mit mehr als 100 Ketten nicht verderbter Glykosaminoglykane zusammen mit verbunden sein kann ENTWEDER-Glykosylierung.

Dies sind ziemlich unterschiedliche Moleküle in Bezug auf Struktur, Form und Funktion. In Wirbeltieren von Tierenzellen wurden beispielsweise mehrere Kombinationen verschiedener Arten von Proteinen und verschiedene Arten von Glucosaminoglykanen identifiziert, nämlich:

Proteine

- Transmembranale Proteine ​​der Zelloberfläche (extrazelluläre Matrix)

- Kovalent verbundene Proteine ​​Anker von Glycosylphosphatidylinositol (GPI)))

Glucosaminoglykane

- Hialuronano (HA)

- Sulfatkondros (CS)

- Keratans Sulfat (KS)

- Dermatán Sulfat (DS)

- Hepar Will Sulfat (HS)

Proteoglycan-Schema und einige Kombinationen von Glucosaminoglycans (Quelle: MFigueReiedo/CC BY-SA (https: // creativecommons.Org/lizenzen/by-sa/3.0) über Wikimedia Commons)

Einige Proteoglykane wie die Vereinigung, die Transmembranproteine ​​sind, sind mit 2 Sulfatketten und 1 Sulfatchondroitin verbunden; Inzwischen hat ein weiterer Proteoglycan, der Agrecano (spezifischer Knorpel), etwa 100 Sulfat -Chondroitin -Ketten und 30 Keratans Sulfat.

Aus dem obigen ist davon ausgegangen, dass die Glykosylierungseigenschaften jedes Proteins sowie die Art der Zelle, zu der sie gehört, diejenigen sind.

Funktion

Von den strukturellen Eigenschaften von Proteoglykanen hängen ihre Funktionen ab. Dies gilt insbesondere für die Merkmale, die mit dem Glucosaminoglycan -Teil zusammenhängen.

Diese Proteine, die reich an Heparán -Sulfatabfällen sind, können relativ leicht an verschiedene Wachstumsfaktoren, andere Bestandteile der extrazellulären Matrix, Enzyme, Protease -Inhibitoren, Chemiocine usw. gebunden werden., Sie spielen also eine grundlegende Rolle bei der Signaltransduktion in die intrazelluläre Umgebung.

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Daher können Proteoglykane strukturelle Funktionen in der Matrix erfüllen oder spezifischere Funktionen bei der Übertragung von Nachrichten vom extrazellulären Medium auf den zytosolischen Raum haben.

In den letzten Jahren hat sich das Interesse an der Untersuchung von Proteoglykanen erheblich gewachsen, eine Tatsache, die mit der Entdeckung der Bedeutung dieser Moleküle unter bestimmten pathologischen Bedingungen beim Menschen zusammenhängt.

Ein Beispiel dafür ist das Simpson-Golabi-Behmel-Syndrom (SGBS), das durch ein übertriebenes Wachstum vor und nach dem Leben gekennzeichnet ist.

Hauptproteoglykane der Blut- und Blutgefäße. Das Molekulargewicht des Proteinkerns wird gezeigt (Quelle: Aleif/CC BY-SA (https: // creeveRecommons.Org/lizenzen/by-sa/4.0) über Wikimedia Commons)

Zelluläre Funktionen

Praktisch alle zellulären Prozesse, die molekulare Wechselwirkungen auf der Zelloberfläche implizieren, wie z. Andere Moleküle und sind auf der Oberfläche erheblich reichlich vorhanden.

Während der Entwicklung des Nervensystems und auch während der Invasion eines Tumors und einer Metastasierung, dh Ereignisse, die mit Bewegungen und Verlängerungen oder zellulären Erweiterungen zu tun haben, üben Proteoglykane sehr aktive Funktionen aus.

Diese glykosylierten Proteine ​​beteiligen.

Proteoglycan -Beispiele

Agrecano

Agrecano. Quelle: Bqub15-Laura, CC BY-SA 4.0, über Wikimedia Commons

Der Agrecano ist das Hauptproteoglycan, das im knorpeligen Gewebe vorhanden ist, das mit Glycosaminoglycan -Fragmenten "Hyaluronano" (HA) in der extrazellulären Matrix der Chondrozyten assoziiert ist.

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Hialuronano ist ein linearer Glucosaminoglycan, der aus alternativen Glucoronsäure und N-Acetylglucosaminabfällen besteht, die sowohl auf der Zelloberfläche als auch in der extrazellulären Matrix und in den Zellen zu finden sind.

Die Vereinigung des Hyaluronano zu Agrecano tritt durch ein „Gewerkschaftsprotein“ auf, das wichtige Aggregate mit Molekulargewichten von bis zu mehreren Millionen Daltons bildet.

Viele gemeinsame Erkrankungen im Zusammenhang mit dem Alterschritt haben mit der Zunahme der Aggregation des Agrecano und des Hyaluronano zu tun.

Pelecano

In Nierenglomeruli besteht die Basalmembran hauptsächlich aus einem Proteoglycan, der als Pelecan bekannt ist. Dieser Proteoglycan hat wichtige Funktionen als Anion -Last -Selektivitätsstelle während der glomerulären Filtration.

Dieser Proteoglycan hat den größten Proteinkern, der in jedem dieser Moleküle beobachtet wurde, und es wird spekuliert, dass diese Proteindomäne mit anderen in der Basalmembran vorhandenen Makromolekülen interagieren kann.

Dekorina

Dekorina

Decorine ist ein kleines interstitielles Proteoglycan und ist durch eine einzige Kette von Glycosaminoglycan und einen kleinen Proteinkern gekennzeichnet. Es ist ein wichtiger Bestandteil vieler Bindegewebe, bindet an Kollagenfasern vom Typ I und beteiligt sich an der Montage der extrazellulären Matrix.