Tropomiosineigenschaften, Struktur und Funktionen

Der Tropomiosin Es ist eines der drei Proteine, die Teil der dünnen Filamente in den Myofibrillen der Muskelzellen des Skelettmuskelmuskels von Wirbeltieren und Muskelzellen einiger Wirbeltiere sind.

Es ist hauptsächlich mit Aktinfilamenten in Muskel -Myofibrillen verbunden, aber es gibt Berichte, die darauf hinweisen, dass es auch mit Aktinfilamenten des Nicht -Muskelzell -Zytoskeletts in Verbindung gebracht werden kann.

Atommodell von Tropomiocin (Quelle: Spid ~ Commonswiki angenommen (basierend auf Urheberrechtsansprüchen). [CC BY-SA 3.0 (http: // creativecommons.Org/lizenzen/by-sa/3.0/)] über Wikimedia Commons)

Es wurde zum ersten Mal zwischen 1946 und 1948 durch Protokolle isoliert und kristallisiert.

In Skelettmuskelzellen ist Tropomiosin zusammen mit Troponin, einem regulatorischen Protein -Duo, das als „Sensor“ von Kalzium wirkt Nervenreize, die die Kontraktion lenken.

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Eigenschaften

In Wirbeltierzellen ist Tropomiosin immer als Teil dünner Filamente in Muskelmyofibrillen, sowohl des gestreiften Muskels als auch des glatten Muskels, wo es regulatorische Funktionen ausübt.

Wissenschaftler haben Tropomiosin als asymmetrisches Protein beschrieben, das gegen Wärme (thermostell.

Es gehört zu einer großen und komplexen Familie von faserigen und helikalen Proteinen, die in Eukaryoten weit verbreitet sind. Bei Wirbeltieren werden Tropomiosins in zwei große Gruppen eingeteilt:

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- Diejenigen mit hohem Molekulargewicht (zwischen 284-281 Aminosäuren).

- Niedriges Molekulargewicht (zwischen 245-251 Aminosäuren).

Alle Isoformen haben, wenn sie separat untersucht werden, eine Reihe von Aminosäureabfällen, die 40 40 sind. Es gibt Hypothese, die vorschlagen, dass jede dieser "Gruppen" von Aminosäuren mit einem Aktin -Monomer interagiert, wenn beide Proteine ​​in dünnen Filamenten einen Komplex bilden.

Säugetiere enthalten mindestens 20 verschiedene Isoformen von Tropomiosin, die von vier Genen codiert werden, die durch alternative Promotoren exprimiert werden und deren Produkte (RNAM) durch Schnitte und alternative Spleiße verarbeitet werden (Spleiß"Spleißen").

Einige dieser Isoformen haben unterschiedliche Expression. Viele sind Stoff und Stadium-Stadion, da einige in entschlossenen Muskelgeweben gefunden werden und der Fall sein können, dass sie nur in einem bestimmten Moment der Entwicklung ausgedrückt werden.

Struktur

Tropomiosin ist ein Dimérica -Protein, das aus zwei zusammengerollten Polypeptid -Alpha -Hallen, mehr oder weniger 284 Aminosäureabfällen, mit einem Molekulargewicht nahe 70 kDa und eine Länge von mehr als 400 nm.

Da es mehrere Isoformen geben kann, kann seine Struktur aus zwei gleichen bzw. zwei verschiedenen Molekülen bestehen, wodurch ein homodimisches bzw. heterodimeres Protein bzw. das bzw. ein heterodimeres Protein bildet. Diese unterscheiden sich in Bezug auf die "Kraft", mit der sie an Aktinfilamente binden.

Tropomiosinmoleküle befinden sich ebenfalls filamentöse in den Regionen „Rillen“, die zwischen den Actin Polymer. Einige Autoren beschreiben ihre Assoziation als "Form -Komplementarität" zwischen beiden Proteinen.

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Die Sequenz dieses Proteins wird als „Flirt“ von Heptopeptiden (7 Aminosäuren) konzipiert, die wiederholt werden, deren Eigenschaften und individuelle Eigenschaften die stabile Verpackung der beiden Propeller fördern Für Actin.

Die Vereinigung zwischen Tropomiosin und Aktinfasern erfolgt hauptsächlich durch elektrostatische Wechselwirkungen.

Das N-terminale Ende von Tropomiosins ist bei den verschiedenen Muskelisoformen sehr erhalten. So sehr, dass acht der ersten neun Abfälle vom Menschen zu identisch sind Drosophila (Die Fruchtfliege) und 18 der ersten 20 N-terminalen Abfälle werden in allen Wirbeltieren erhalten.

Funktionen

Tropomiosin und Troponin bilden, wie oben erwähnt.

Troponin ist ein Proteinkomplex, der aus drei Untereinheiten gebildet wird, eine, die auf Kalzium reagiert und sich diesem anschließt, eine andere, die an Tropomiosin bindet, und eine andere, die an Aktin f -Filamente bindet.

Jedes Tropomiosinmolekül ist mit einem Troponin -Komplex assoziiert, der die Bewegungen der ersten reguliert.

Wenn der Muskel entspannt ist, findet sich Tropomiosin in einer speziellen Topologie, die Myosin -Union -Standorte im Actin blockiert, was die Kontraktion verhindert.

Wenn Muskelfasern einen angemessenen Stimulus erhalten, nimmt die intrazelluläre Calciumkonzentration zu, was zu einer Konformationsänderung des mit Tropomiosins assoziierten Troponins führt.

Die Konformationsänderung in Troponin induziert auch eine Konformationsänderung des Tropomiosins, was zur "Befreiung" der Acting-Miliosin-Union-Standorte führt und die Kontraktion von Myofibrillen ermöglicht.

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In Nicht -Muskelzellen, in denen es sich befindet, erfüllt Tropomiosin offenbar strukturelle Funktionen oder in der Regulation der zellulären Morphologie und Mobilität.

Tropomiosin als Allergen

Tropomiosin wurde als einer der am häufigsten vorkommenden Allergenmuskelproteine ​​bei allergischen Reaktionen auf.

Es ist in Muskel- und nicht -muskulären Zellen sowohl Wirbeltiere als auch Wirbellosen vorhanden. Mehrere Studien zeigen, dass allergische Reaktionen, die durch Krebstiere wie Garnelen, Krabben und Hummer verursacht werden.

Es wird angenommen, dass sich dieses Protein wie ein Allergen der Kreuzreaktivität verhält, da beispielsweise allergische Patienten gegen Garnel.

Verweise

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