Tubulin

Tubulin

Was ist Tubulin?

Der Tubulin Es ist ein dimérica globulär. Sie sind in Form eines Röhrchens organisiert, um die Mikrotubuli hervorzurufen, die zusammen mit den Actin -Mikrofilamenten und den Zwischenfilamenten das Zytoskelett bilden.

Die Mikrotubuli sind in verschiedenen unverzichtbaren biologischen Strukturen wie der Geißel des Spermas, den Verlängerungen der Zilierorganismen, der Zilien der Luftröhre und der Eileiter unter anderem zu finden.

Darüber hinaus fungieren die Strukturen, die die Tubulin bilden, als Transportwege - analog zu den Spuren eines Zuges und Organellen in der Zelle. Die Verschiebung von Substanzen und Strukturen ist dank motorischer Proteine, die mit Mikrotubuli verbunden sind, Kinesina und Dieein, möglich.

Tubulineigenschaften

Untereinheiten

Tubulin -Untereinheiten sind 55.000 Heterodimere und die Strukturblöcke von Mikrotubuli. Tubulin wird in allen eukaryotischen Organismen gefunden und wurde im Verlauf der Evolution stark erhalten.

Dimer

Das Dimer besteht aus zwei Polypeptiden, die als Alpha und Beta Tubuline bezeichnet werden. Diese werden polymerisiert, um die Mikrotubuli zu bilden, die aus dreizehn Protofilamenten bestehen, die parallel in Form eines Hohlrohrs organisiert sind.

Eines der relevantesten Eigenschaften von Mikrotubuli ist die Polarität der Struktur. Mit anderen Worten, die beiden Extreme des Mikrotubulus sind nicht gleich: Ein Ende wird als schnelles oder "mehr" -Ende des Endes bezeichnet, und das andere ist langsam oder "weniger" langsames Wachstum.

Polarität ist wichtig, da sie die Richtung der Bewegung entlang des Mikrotubulus bestimmt. Tubulin -Dimer kann in schnellen Montagezyklen polymerisieren und depolarisieren. Dieses Phänomen tritt auch in Aktinfilamenten auf.

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Gamma Tubulin

Es gibt eine dritte Art von Untereinheit: Es ist das Gamma Tubulin. Dies ist nicht Teil der Mikrotubuli und befindet sich in den Zentren. Nehmen Sie jedoch an der Keimbildung und Bildung von Mikrotubuli teil.

Alfa und Beta Tubuline

Alpha- und Beta -Untereinheiten sind stark mit einem komplexen Heterodimer verbunden. Tatsächlich ist die Wechselwirkung des Komplexes so intensiv, dass er unter normalen Bedingungen nicht dissoziiert wird.

Diese Proteine ​​werden durch 550 Aminosäuren gebildet, hauptsächlich Säuren. Obwohl Alpha- und Beta -Tubuline ziemlich ähnlich sind, werden sie von verschiedenen Genen codiert.

Im Alpha -Tubulin finden Sie Aminosäurereste mit einer Acetylgruppe, die unterschiedliche Eigenschaften in Zellgeißeln verleihen.

Jede Tubulin -Untereinheit ist mit zwei Molekülen verbunden: Im Alpha Tubuline ist der GTP nicht reversibel und die Hydrolyse der Verbindung tritt nicht auf.

Die GTP -Hydrolyse führt zu einem Phänomen, das als „dynamische Instabilität“ bezeichnet wird, bei dem Mikrotubuli in Abhängigkeit von der Geschwindigkeit der Tubulinabhängigkeit und der Geschwindigkeit der GTP -Hydrolyse Wachstums- und Abnahmezyklen verzeichnen.

Dieses Phänomen führt zu einer hohen Ersatzrate von Mikrotubuli, wobei das halbe Leben der Struktur nur wenige Minuten beträgt.

Tubulinfunktionen

Zytoskelett

Die verschiedenen Komponenten des Zytoskeletts haben verschiedene Funktionen, aber zu den bekanntesten gehören die interne Organisation von zytosolischen Strukturen

Die Alpha- und Beta -Untereinheiten des Tubulins sind polymerisiert, um die Mikrotubuli zu erzeugen, die Teil des Zytoskeletts sind.

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Zusätzlich zu den Mikrotubuli besteht das Zytoskelett aus zwei zusätzlichen Strukturelementen: Aktin -Mikrofilamenten von ungefähr 7 nm und den Zwischenfilamenten von 10 bis 15 nm Durchmesser.

Das Zytoskelett ist der Rahmen der Zelle, es unterstützt es und behält die Zellform bei. Die Membran- und subzellulären Kompartimente sind jedoch nicht statisch und sind in konstanten Bewegungen gefunden, um die Phänomene der Endozytose, Phagozytose und materielle Sekretion auszuführen.

Die Struktur des Zytoskeletts ermöglicht es, dass die Zelle untergebracht wird, um alle genannten Funktionen zu erfüllen.

Es ist das ideale Mittel für Zellorganellen, Plasmamembran und andere zelluläre Komponenten, um ihre üblichen Funktionen zu erfüllen, zusätzlich zur Teilnahme an der Zellteilung.

Sie tragen auch zu den Phänomenen zellulärer Bewegungen wie der Fortbewegung von Amöben und in speziellen Strukturen für Verschiebung wie Zilien und Geißel bei. Schließlich ist er für die Bewegung der Muskeln verantwortlich.

Mitose

Dank der dynamischen Instabilität können Mikrotubuli während der Zellteilungsprozesse vollständig neu organisieren. Die Mikrotubuli arrangieren.

Tubulin kann erneut zusammengebaut und mitotische Spindel entstehen, die an der Trennung von Chromosomen teilnimmt.

Es gibt bestimmte Medikamente wie Matten, Taxol und Vinblastin, die die Zellteilungsprozesse unterbrechen. Es wirkt direkt in Tubulinmolekülen und beeinflusst das Montungs- und Dissoziationsphänomen von Mikrotubuli.

Zentrierung

In tierischen Zellen erstrecken sich Mikrotubuli bis zum Zentrieren, eine Struktur in der Nähe des Kern.

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Centriolos sind zylindrische Körper, die aus neun Mikrotubuli -Tripletts gebildet werden, in einer Organisation, die wie Zellen und zelluläre Flagellen ähnlich ist.

Im Zellteilungsprozess erstrecken sich die Mikrotubuli aus den Zentren und bilden so die mitotische Spindel, die für die korrekte Verteilung von Chromosomen an die neuen Tochterzellen verantwortlich ist.

Es scheint, dass Zentriolen für den Zusammenbau von Mikrotubuli in den Zellen nicht unverzichtbar sind, da sie nicht in Pflanzenzellen oder in einigen eukaryotischen Zellen vorhanden sind, wie in den Eizellen bestimmter Nagetiere.

In der pericentriolaren Matrix tritt die Initiierung für den Zusammenbau der Mikrotubuli auf, wo die Keimbildung mit Hilfe des Gamma Tubulin auftritt.

Evolutionsperspektive

Die drei Arten von Tubulin (Alpha, Beta und Gamma) werden von verschiedenen Genen codiert und sind homolog zu einem Gen, das in Prokaryoten gefunden wird, das für ein 40.000 Daltein -Protein kodiert, das als FTSZ bezeichnet wird. Bakterielles Protein ist funktionell und strukturell ähnlich wie Tubulin.

Es ist wahrscheinlich, dass das Protein eine Ahnenfunktion in Bakterien hatte und während evolutionärer Prozesse modifiziert wurde, wobei er in einem Protein mit den Funktionen, die es in Eukaryoten ausführt.